Aquí tienes el calendario del Colegio El Prado, qué entra en cada examen, puntos clave de contenidos, recomendaciones de estudio, glosario de verbos de examen y criterios de corrección/formato. Preguntas más frecuentes en la selectividad entre 2000 y 2025.
1) Información general
Libro de referencia
Oxford Geniox Pro – Biología 2º Bachillerato (Índice de referencia para todo el curso).
Material complementario: se podrá ampliar contenido de vitaminas, priones, viroides y otros; recopilación de preguntas tipo EvAU; simulacros del centro.
Calendario de exámenes (fechas del centro, revisables)
1ª Evaluación
Global: 16 de octubre
Parcial: (fecha del centro, en la ventana de 1ª evaluación)
2ª Evaluación
Global: 18 de diciembre
Parcial: (fecha del centro)
3ª Evaluación
Global: 19 de febrero
Parcial: (fecha del centro)
4ª Evaluación
Global: 16 de abril
Parcial: (fecha del centro)
Examen final de curso: 30 de abril.
¿Qué entra en cada evaluación? (referencia por temas del libro Oxford)
Contenidos por evaluaciones (según índice Oxford)
Estructura tipo de los exámenes del curso (orientada a EvAU)
Modelo único por bloques, mezcla de preguntas abiertas y semiabiertas (predominio de desarrollo), con tareas competenciales y posible optatividad intrabloques.
Valora conocimientos + uso correcto del lenguaje biológico + claridad y orden.
2) Guía de contenidos esenciales para Biología (Selectividad/EvAU)
La siguiente guía repasa los contenidos esenciales de Biología para la EvAU (Evaluación para el Acceso a la Universidad, Selectividad), con el objetivo de facilitar alcanzar la máxima calificación (un 10). Cada apartado incluye: Qué debes saber (los conceptos mínimos fundamentales), Errores típicos (confusiones comunes a evitar), Preguntas frecuentes EvAU (ejemplos de cuestiones habituales en exámenes) y un Checklist de repaso (tareas o comprobaciones para asegurarse de dominar cada tema).
A. Biomoléculas y base físico‑química de la vida
A.1. Bioelementos
Qué debes saber:
Bioelementos primarios: C, H, O, N, P, S – constituyen la estructura básica de las biomoléculas orgánicas (carbohidratos, lípidos, proteínas, ácidos nucleicos).
Bioelementos secundarios: Na, K, Ca, Mg, Cl – participan en funciones como la regulación osmótica, la transmisión nerviosa y la contracción muscular.
Oligoelementos: Fe, Cu, Zn, I, Mn, Co – se requieren en trazas y suelen actuar como cofactores enzimáticos o formar parte de moléculas esenciales (ej. el Fe en la hemoglobina, el I en hormonas tiroideas).
Errores típicos: Confundir la función osmótica de ciertos iones (Na⁺, K⁺) con funciones estructurales, como la del Ca²⁺ en los huesos.Preguntas frecuentes EvAU: «Enumere los distintos tipos de bioelementos (primarios, secundarios, oligoelementos) e indique una función biológica de cada grupo».
Checklist de repaso: Identificar ejemplos clínicos asociados a desequilibrios de bioelementos (p. ej., anemia ferropénica por falta de hierro, hipotiroidismo por déficit de yodo).
A.2. Agua y sales minerales
Qué debes saber:
La molécula de agua tiene estructura angular (ángulo de ~104,5°), es polar y forma puentes de hidrógeno entre sí.
Propiedades biológicas del agua derivadas de su estructura: alto calor específico y alto calor de vaporización (permiten la termorregulación en organismos), cohesión y adhesión (capilaridad en plantas), gran poder disolvente (hidrata iones y moléculas polares) y densidad anómala (el hielo flota sobre el agua líquida, protegiendo la vida acuática bajo la capa de hielo).
Las sales minerales pueden encontrarse disueltas en forma de iones (participando en la osmorregulación, mantenimiento del pH, transmisión de impulsos nerviosos) o precipitadas formando estructuras sólidas (p. ej., fosfato cálcico en huesos y dientes, carbonato cálcico en conchas).
Errores típicos: Confundir el proceso de ósmosis (movimiento de agua hacia la solución más concentrada en solutos) con la difusión de solutos.
Preguntas frecuentes EvAU: «Explique por qué el agua actúa como un buen termorregulador en los seres vivos».
Checklist de repaso: Relacionar cada propiedad del agua con su significado biológico (por ejemplo, elaborar un diagrama que conecte propiedades como la cohesión o el calor específico con sus efectos en los seres vivos).
A.3–A.5. Glúcidos (Monosacáridos, Disacáridos y Polisacáridos)
Qué debes saber:
Monosacáridos: Azúcares simples que se clasifican según su grupo funcional en aldosas (con grupo aldehído) o cetosas (con cetona). Ejemplos importantes: pentosas (ribosa y desoxirribosa, componentes del ARN y ADN) y hexosas (glucosa, fructosa, galactosa, principales combustibles celulares). Conocer la isomería de los monosacáridos: formas D y L (en función de la orientación del -OH en el penúltimo carbono) y anómeros α y β (orientación del -OH del carbono anomérico en la forma cíclica).
Disacáridos: Formados por dos monosacáridos unidos por un enlace O-glucosídico. Ejemplos: maltosa (glucosa + glucosa, enlace α-1,4), celobiosa (glucosa + glucosa, enlace β-1,4), sacarosa (glucosa + fructosa, enlace α-1,2). Hay que saber reconocer el tipo de enlace y los monosacáridos componentes de los disacáridos comunes.
Polisacáridos: Polímeros de monosacáridos de alto peso molecular. Ejemplos: almidón (reserva energética en plantas, mezcla de amilosa lineal y amilopectina ramificada), glucógeno (reserva en animales, similar al almidón pero más ramificado), celulosa (polisacárido estructural en pared vegetal, polímero lineal de glucosa con enlaces β-1,4) y quitina (polisacárido estructural en exoesqueletos de artrópodos y pared de hongos, compuesto de N-acetilglucosamina).
Errores típicos: Confundir el tipo de enlace glucosídico (α vs β) y su repercusión funcional: los enlaces α dan lugar a polisacáridos de reserva energética (digestibles, como almidón o glucógeno), mientras que los enlaces β generan polímeros estructurales rígidos (no digeribles por humanos, como la celulosa).
Preguntas frecuentes EvAU: «Compare almidón, glucógeno y celulosa en cuanto a estructura y función». «Identifique el tipo de enlace O-glucosídico presente en un disacárido concreto».
Checklist de repaso: Elaborar una tabla que relacione la estructura, la función biológica y la localización (organismo o tejido) de los principales glúcidos.
A.6. Lípidos
Qué debes saber:
Ácidos grasos: Componentes básicos de muchos lípidos. Pueden ser saturados (sin dobles enlaces en la cadena hidrocarbonada, suelen ser sólidos a temperatura ambiente por su mayor punto de fusión) o insaturados (con uno o más dobles enlaces normalmente en configuración cis, lo que baja el punto de fusión haciéndolos líquidos a temperatura ambiente).
Triglicéridos: Lípidos de almacenamiento energético, formados por glicerol unido a tres ácidos grasos mediante enlaces éster. Son las grasas y aceites: en animales suelen ser saturados (grasas sólidas) y en plantas más insaturados (aceites líquidos).
Fosfolípidos y glucolípidos: Lípidos anfipáticos que componen las membranas celulares. Los fosfolípidos tienen una "cabeza" polar (grupo fosfato + glicerol, a veces con colina u otro alcohol) y dos "colas" de ácidos grasos hidrofóbicas; los glucolípidos son similares pero con un glúcido en lugar del fosfato. Por su carácter anfipático, en agua forman bicapas que son la base de las membranas biológicas.
Esteroides: Lípidos de estructura tetracíclica (cuatro anillos de carbono fusionados). Incluyen el colesterol (componente de las membranas animales que modula su fluidez) y las hormonas esteroideas derivadas de él (p. ej. testosterona, estrógenos, cortisol).
Errores típicos: Creer que todos los lípidos contienen ácidos grasos (contraejemplo: los esteroides no tienen ácidos grasos en su estructura).
Preguntas frecuentes EvAU: «Explique el significado de que una molécula lipídica sea anfipática y cómo esto influye en la formación de bicapas».
Checklist de repaso: Ser capaz de identificar un enlace éster en la estructura de un lípido saponificable (como en triglicéridos o fosfolípidos).
A.7–A.8. Proteínas y enzimas
Qué debes saber:
Aminoácidos y estructura de proteínas: Las proteínas están formadas por aminoácidos unidos mediante enlaces peptídicos. Cada aminoácido tiene un grupo amino (–NH₂), un grupo carboxilo (–COOH) y una cadena lateral variable (R). Conocer los niveles estructurales: estructura primaria (secuencia lineal de aminoácidos), secundaria (α-hélice, lámina β plegada, estabilizadas por puentes de hidrógeno en el esqueleto peptídico), terciaria (plegamiento tridimensional de una cadena polipeptídica, estabilizada por interacciones entre R: puentes disulfuro, interacciones hidrofóbicas, puentes de H, iónicas) y cuaternaria (asociación de varias subunidades proteicas). Distinguir proteínas fibrosas (estructurales, p.ej. colágeno, queratina) de globulares (funcionales, p.ej. enzimas, anticuerpos). Comprender la desnaturalización (pérdida de la conformación nativa por calor, cambios de pH, etc., con pérdida de función) y la posible renaturalización si se restablecen las condiciones.
Enzimas: Proteínas globulares especializadas en catalizar reacciones, disminuyendo la energía de activación (Ea). Tienen un sitio activo donde se une el sustrato; explicar modelos llave-cerradura (encaje exacto) y ajuste inducido (el sitio activo se adapta al sustrato). Diferenciar inhibición competitiva (un inhibidor similar al sustrato compite por el sitio activo; su efecto se puede revertir aumentando la concentración de sustrato) de inhibición no competitiva (un inhibidor se une a otro sitio de la enzima alterando su función; añadir más sustrato no revierte la inhibición).
Factores que afectan la actividad enzimática: El pH y la temperatura (cada enzima tiene un óptimo; desviarse demasiado lo reduce por desnaturalización), la concentración de sustrato (cinética: al aumentar [S] la velocidad aumenta hasta saturar la enzima en Vmax), y la presencia de cofactores o coenzimas. Entender que algunos enzimas requieren cofactores inorgánicos (iones metálicos, p.ej. Mg²⁺, Zn²⁺) o coenzimas orgánicas (derivadas de vitaminas, p.ej. NAD⁺ de B3, FAD de B2, coenzima A de B5) para su actividad catalítica.
Errores típicos: Confundir el término cofactor (ion inorgánico que ayuda a la función enzimática) con coenzima (molécula orgánica derivada de vitamina que actúa como cofactor).
Preguntas frecuentes EvAU: «Diferencie la inhibición enzimática competitiva de la no competitiva, indicando cómo afectan cada una a la actividad de la enzima».
Checklist de repaso: Interpretar gráficas de actividad enzimática vs. temperatura o pH, identificando el óptimo de la enzima. // Conocer ejemplos de coenzimas importantes y su vitamina de origen (NAD⁺ ↔ niacina/B3, FAD ↔ riboflavina/B2, CoA ↔ ácido pantoténico/B5, etc.).
A.9. Ácidos nucleicos y ATP
Qué debes saber:
Componentes de los ácidos nucleicos: Los nucleótidos constan de una base nitrogenada (púrica: adenina [A] o guanina [G]; pirimidínica: citosina [C], timina [T] o uracilo [U]), un azúcar pentosa (desoxirribosa en el ADN, ribosa en el ARN) y uno o varios grupos fosfato.
ADN vs ARN: El ADN (ácido desoxirribonucleico) es bicatenario, con dos hebras antiparalelas unidas por puentes de hidrógeno entre bases complementarias (A-T con 2 enlaces H; C-G con 3 enlaces H), formando una doble hélice. El ARN (ácido ribonucleico) es normalmente monocatenario; existen varios tipos principales: ARN mensajero (ARNm), transferencia (ARNt), ribosómico (ARNr), y otros como ARN nucleolares, microARN, etc., con funciones reguladoras.
ATP (adenosín trifosfato): Principal moneda energética celular. Consiste en adenina + ribosa (adenosina) y tres fosfatos. Sus enlaces fosfato terminales son de alta energía; al hidrolizarse ATP → ADP + Pᵢ libera ~7,3 kcal/mol. El ATP acopla reacciones endergónicas (que requieren energía) con reacciones exergónicas (que liberan energía): la energía liberada de la hidrólisis de ATP impulsa procesos como contracción muscular, transporte activo, síntesis química, etc. El ATP se regenera principalmente en la fosforilación oxidativa mitocondrial y en menor medida en la glucólisis (fosforilación a nivel de sustrato).
Errores típicos: Referirse al ATP simplemente como “energía” sin explicar cómo su hidrólisis acoplada a procesos permite transferir esa energía a reacciones específicas.
Preguntas frecuentes EvAU: «Explique por qué el ATP es considerado la molécula universal de transferencia de energía en los seres vivos».
Checklist de repaso: Comprender esquemas de acoplamiento energético donde una reacción endergónica se acopla a la hidrólisis de ATP para volverse globalmente exergónica.
Vitaminas (hidrosolubles y liposolubles)
Qué debes saber:
Vitaminas hidrosolubles: Son solubles en agua y no se almacenan en grandes cantidades en el organismo (se eliminan por orina, por eso es importante su ingesta regular). Incluyen el complejo de vitaminas B y la vitamina C. Muchas vitaminas B son precursoras de coenzimas: B1 (tiamina) → TPP (tiamina pirofosfato) clave en el metabolismo de carbohidratos; B2 (riboflavina) → FAD; B3 (niacina) → NAD⁺/NADH; B6 (piridoxina) → PLP (piridoxal fosfato) en el metabolismo de aminoácidos, etc. La vitamina C (ácido ascórbico) es un antioxidante necesario para la síntesis de colágeno y la función inmunitaria.
Vitaminas liposolubles: Son solubles en grasas y pueden almacenarse en el organismo (en hígado y tejido adiposo). Incluyen la vitamina A (retinol, esencial para la visión nocturna y el mantenimiento de tejidos epiteliales), la vitamina D (calciferol, regula la absorción de Ca y P y es necesaria para huesos sanos; su déficit causa raquitismo), la vitamina E (tocoferol, antioxidante que protege membranas celulares del daño oxidativo) y la vitamina K (filoquinona, necesaria para la síntesis de factores de coagulación sanguínea; su déficit causa problemas hemorrágicos).
Errores típicos:
Confundir las vitaminas (micronutrientes reguladores, no aportan energía) con macronutrientes (glúcidos, grasas, proteínas que sí aportan energía).
No reconocer las enfermedades carenciales clásicas: escorbuto (falta de vitamina C), raquitismo (falta de D), anemia megaloblástica (falta de ácido fólico/B9), xeroftalmia y ceguera nocturna (falta de A), alteraciones de coagulación (falta de K), etc.
Preguntas frecuentes EvAU: «Indique la función principal de tres vitaminas distintas y las consecuencias de su déficit en el organismo».
Checklist de repaso: Preparar un cuadro que relacione cada vitamina con su función, fuentes alimenticias principales y síntomas por déficit (y por exceso en el caso de las liposolubles, donde es posible hipervitaminosis).
B. Biología celular
B.1. Tipos celulares: procariota vs. eucariota
Qué debes saber:
Células procariotas: Simples y sin compartimentos membranosos internos. Carecen de núcleo verdadero (el ADN circular está en el citoplasma, en la región nucleoide). Tienen pared celular (de peptidoglicano en bacterias), ribosomas 70S, a veces plásmidos (pequeños círculos de ADN extra). Se dividen por fisión binaria. Ejemplos: bacterias y arqueas.
Células eucariotas: Más complejas, con núcleo definido (envuelto por membrana nuclear que contiene el ADN lineal en cromosomas) y numerosos orgánulos membranosos (mitocondrias, retículo endoplasmático, aparato de Golgi, etc.). Tienen ribosomas 80S. Diferencias destacables: células vegetales con pared celulósica, cloroplastos y gran vacuola central; células animales sin pared ni cloroplastos pero con centriolos y lisosomas.
Errores típicos:
Pensar erróneamente que las células animales tienen cloroplastos (solo las vegetales los poseen).
Confundir los ribosomas procariotas 70S con los eucariotas 80S.
Preguntas frecuentes EvAU: «Compare una célula procariota con una eucariota mencionando tres diferencias estructurales».
Checklist de repaso: Confeccionar un cuadro comparativo completo que incluya diferencias en tamaño, organización del ADN, orgánulos, modos de división, presencia de pared, etc., entre células procariotas y eucariotas.
B.2. Membrana plasmática y transporte celular
Qué debes saber:
Estructura de la membrana (mosaico fluido): La membrana plasmática es una bicapa de fosfolípidos con las colas hidrofóbicas hacia el interior y las cabezas hidrofílicas hacia el exterior. En ella se incrustan proteínas (integrales, que atraviesan la bicapa; y periféricas, en la superficie interna o externa), colesterol (en células animales, regula la fluidez y estabilidad) y carbohidratos unidos a lípidos o proteínas (glucocálix, importante en el reconocimiento celular).
Transporte pasivo: No requiere ATP. Incluye difusión simple (p. ej. gases como O₂ o CO₂ atravesando libremente la bicapa) y difusión facilitada (a través de proteínas canal o transportadoras, para moléculas polares o iones; sigue gradiente de concentración). La ósmosis es el caso especial de difusión de agua a través de una membrana semipermeable hacia la solución con mayor concentración de solutos.
Transporte activo: Requiere energía (generalmente de ATP). En el transporte activo primario una proteína bomba mueve solutos contra gradiente usando ATP (ejemplo clásico: bomba Na⁺/K⁺-ATPasa que intercambia 3 Na⁺ por 2 K⁺). En el transporte activo secundario se acopla el transporte de una molécula contra gradiente con el transporte de otra a favor de gradiente (ej.: cotransporte Na⁺-glucosa en células intestinales: el gradiente de Na⁺ – creado por la bomba – arrastra glucosa hacia la célula).
Transporte de macromoléculas: Mecanismos de endocitosis (entrada mediante vesículas: fagocitosis para sólidos grandes, pinocitosis para fluidos, endocitosis mediada por receptor para moléculas específicas) y exocitosis (secreción de sustancias al fusionarse vesículas internas con la membrana plasmática).
Errores típicos:
Llamar difusión facilitada a cualquier movimiento de iones por canales, olvidando que si es contra gradiente y gasta ATP en realidad es transporte activo (o que los canales no mueven contra gradiente).
Pasar por alto el papel de los gradientes electroquímicos (combinar gradiente de concentración y carga eléctrica) en el movimiento de iones.
Preguntas frecuentes EvAU: «Indique a través de qué mecanismo atraviesan la membrana plasmática: (a) el oxígeno, (b) la glucosa, (c) el ion sodio».
Checklist de repaso: Asociar ejemplos a cada tipo de transporte: difusión simple (gases respiratorios), difusión facilitada (glucosa a través de GLUT, iones a través de canales específicos), transporte activo (Na⁺/K⁺-ATPasa para iones, bomba de protones en estómago), endocitosis/exocitosis (fagocitosis de un microbio por un macrófago, secreción de hormonas).
B.3. Orgánulos celulares, citoesqueleto y núcleo
Qué debes saber:
Orgánulos con doble membrana: Mitocondrias (con membrana interna plegada en crestas; sitio del ciclo de Krebs en la matriz y de la cadena respiratoria en la membrana interna; generan ATP en respiración aerobia) y cloroplastos (en células vegetales, con tilacoides que contienen clorofila en fotosistemas I y II para la fase luminosa de la fotosíntesis, y estroma donde ocurre el ciclo de Calvin).
Orgánulos del sistema endomembranoso: Retículo endoplasmático rugoso (RER) con ribosomas adheridos, sintetiza proteínas de secreción o de membrana; Retículo endoplasmático liso (REL) sin ribosomas, sintetiza lípidos, detoxifica compuestos y almacena Ca²⁺ en células musculares; Aparato de Golgi modifica (glicosilación), clasifica y empaca proteínas y lípidos provenientes del retículo en vesículas para su destino final (secreción, lisosomas, membrana); Lisosomas vesículas con enzimas hidrolíticas para digestión intracelular; Peroxisomasorganelos con enzimas oxidativas (catalasa, oxidasas) que degradan peróxido de hidrógeno (H₂O₂) y participan en la β-oxidación de ácidos grasos de cadena larga; Vacuolas que en vegetales mantienen la turgencia y almacenan sustancias (en animales son pequeñas vesículas).
Citoesqueleto: Red de filamentos proteicos: Microtúbulos (tubulina, forman el huso mitótico, centriolos, cilios y flagelos en estructura 9+2, sirven de riel para transporte intracelular); Microfilamentos (actina, asociados a miosina para contracción muscular, movimientos ameboides y división celular por anillo contráctil); Filamentos intermedios (distintas proteínas como queratinas, vimentina; dan soporte estructural y resistencia mecánica, forman lámina nuclear).
Núcleo celular: Contiene la cromatina (ADN + proteínas histonas). Distinguir eucromatina (menos compacta, activa en transcripción) de heterocromatina (compacta, inactiva). El núcleo está rodeado por la envoltura nuclear con poros que permiten transporte nucleo-citoplasmático. Dentro está el nucléolo, región densa donde se sintetiza ARNr y se ensamblan las subunidades ribosómicas.
Errores típicos:
Confundir las funciones del RER y del REL (recordar: RER → proteínas; REL → lípidos y detoxificación).
Olvidar la función del Golgi en la maduración de proteínas (p. ej. adición de azúcares) y su distribución mediante vesículas.
Preguntas frecuentes EvAU: «Indique la relación existente entre un orgánulo celular específico y el proceso biológico que lleva a cabo (por ejemplo, cloroplasto-fotosíntesis, lisosoma-digestión intracelular)».
Checklist de repaso: Hacer un esquema que vincule cada orgánulo con su función principal y evidencias de dicha función (por ejemplo, abundancia de RER en células pancreáticas productoras de enzimas, muchos peroxisomas en hepatocitos, etc.).
B.4. División celular: ciclo, mitosis y meiosis
Qué debes saber:
Ciclo celular: Secuencia de fases por las que pasa una célula desde que se forma hasta que se divide de nuevo. Incluye la interfase (G₁: crecimiento y funciones celulares; S: síntesis/replicación de ADN; G₂: preparación para la división) y la fase M (mitosis y citocinesis). Hay puntos de control (checkpoints) en G₁/S, G₂/M y en metafase de la mitosis, regulados por complejos de ciclinas y quinasas CDK, que aseguran que todo esté listo antes de avanzar.
Mitosis: División del núcleo en células eucariotas somáticas para producir dos núcleos hijos idénticos. Fases: profase (cromatina se condensa en cromosomas visibles, desaparece nucleolo y se desintegra la envoltura nuclear; los centriolos migran a polos opuestos formando el huso), metafase (cromosomas duplicados se alinean en el plano ecuatorial unidos a las fibras del huso por los centrómeros), anafase (las cromátidas hermanas de cada cromosoma se separan y emigran a polos opuestos, convirtiéndose cada cromátida en cromosoma hijo independiente) y telofase (se reconstituyen las envolturas nucleares en torno a los conjuntos de cromosomas hijos en cada polo, los cromosomas se descondensan y reaparece el nucleolo). La citocinesis divide el citoplasma: en animales por estrangulamiento (anillo de actina-miosina) y en vegetales por formación de una placa celular (fragmoplasto) en el centro.
Meiosis: División celular especial en organismos con reproducción sexual que produce células haploides (n) a partir de una célula diploide (2n), generando gametos (óvulos, espermatozoides) o esporas. Consta de dos divisiones sucesivas (meiosis I y meiosis II) tras una sola replicación de ADN. En la profase I ocurre la recombinación genética (crossing-over) entre cromosomas homólogos intercambiando segmentos (quiasmas), y en la metafase I los pares de homólogos se alinean aleatoriamente (surtido independiente). Esto crea variabilidad genética en los gametos. La meiosis I separa los cromosomas homólogos (reduciendo la ploidía de 2n a n), y la meiosis II separa las cromátidas hermanas (similar a una mitosis). Resultado final: de una célula 2n se obtienen cuatro células n genéticamente distintas.
Aspectos cuantitativos: Saber determinar número de cromosomas y cromátidas en cada fase. Por ejemplo, en G₂ de interfase un humano tiene 46 cromosomas duplicados (cada uno con dos cromátidas, total 92 cromátidas); tras meiosis I quedan 23 cromosomas duplicados por célula; tras meiosis II, 23 simples. Comprender términos: cromosoma (puede ser una cromátida antes de replicar o dos cromátidas hermanas unidas después de replicar), cromátida (cada molécula de ADN de un cromosoma duplicado).
Errores típicos:
Confundir cromosomas con cromátidas (especialmente al hablar de anafase: en anafase de mitosis se separan cromátidas, que pasan a ser consideradas cromosomas individuales al ir a polos opuestos).
Enumerar incorrectamente la ploidía o el número de cromosomas/cromátidas en determinada fase (ej., olvidar que después de la replicación sigue habiendo 46 cromosomas, aunque duplicados, en células humanas).
Preguntas frecuentes EvAU: «Observando un esquema celular, indique de qué fase de la división celular se trata y si corresponde a mitosis o meiosis, justificando la ploidía de la célula mostrada».
Checklist de repaso: Realizar una tabla resumen indicando, para mitosis y meiosis (I y II), el número de cromosomas por célula, número de cromátidas por cromosoma y la ploidía en cada etapa clave.
C. Metabolismo y bioenergética
C.1. Conceptos básicos del metabolismo
Qué debes saber:
Catabolismo vs. Anabolismo: El metabolismo comprende rutas catabólicas (degradación de moléculas complejas a más simples con liberación de energía, que suele almacenarse en ATP o coenzimas reducidas) y rutas anabólicas (síntesis de moléculas complejas a partir de simples con consumo de energía). Ambos procesos están interconectados: la energía y componentes obtenidos por catabolismo sirven para el anabolismo.
Tipos de rutas metabólicas: Pueden ser lineales (una secuencia lineal de reacciones, p.ej. la glucólisis), cíclicas (forman un ciclo regenerativo, p.ej. el ciclo de Krebs donde se regenera el oxalacetato en cada vuelta) o rutas anfibólicas (pueden actuar en catabolismo o anabolismo según la necesidad; el ciclo de Krebs es anfibólico, ya que sus intermediarios sirven de precursores para biosíntesis).
Regulación metabólica: Las vías están reguladas por mecanismos alostéricos (metabolitos que activan o inhiben enzimas clave dependiendo de las necesidades inmediatas de la célula) y por regulación hormonal (hormonas que ajustan el metabolismo de todo el cuerpo, p.ej. insulina promueve vías anabólicas de almacenamiento, glucagón activa vías catabólicas de liberación de glucosa).
(No se señalan errores típicos ni FAQ específicos para este apartado introductorio.)
C.2. Respiración celular (metabolismo aerobio)
Qué debes saber:
Glucólisis: Vía catabólica anaerobia que ocurre en el citosol. Convierte una molécula de glucosa (6C) en 2 moléculas de piruvato (3C) produciendo una ganancia neta de 2 ATP (genera 4 ATP pero consume 2 en etapas iniciales) y 2 NADH por glucosa. Consta de 10 pasos: los primeros 5 constituyen la fase de inversión de energía (se gastan 2 ATP) y los últimos 5 la fase de generación (se forman 4 ATP y 2 NADH).
Oxidación del piruvato: En presencia de O₂, el piruvato entra a la matriz mitocondrial. Cada piruvato (3C) es transformado en acetil-CoA (2C) desprendiendo 1 CO₂ y produciendo 1 NADH (por piruvato). Este paso puente conecta glucólisis con el ciclo de Krebs.
Ciclo de Krebs: Ocurre en la matriz mitocondrial. El acetil-CoA (2C) se condensa con oxalacetato (4C) para formar citrato (6C), que a lo largo del ciclo vuelve a convertirse en oxalacetato liberando 2 CO₂. Por cada acetil-CoA oxidado, el ciclo produce 3 NADH, 1 FADH₂ y 1 GTP (equivalente a ATP). Dado que por cada glucosa se obtienen 2 acetil-CoA, por glucosa el ciclo de Krebs rinde 6 NADH, 2 FADH₂ y 2 GTP/ATP.
Cadena de transporte de electrones y fosforilación oxidativa: Tienen lugar en la membrana interna mitocondrial. Los electrones de NADH y FADH₂ son transferidos a una cadena de complejos proteicos (I-IV); la energía de los electrones bombea H⁺ desde la matriz al espacio intermembrana. El O₂ es el aceptor final de electrones, reduciéndose a H₂O. El gradiente de protones creado mueve H⁺ de regreso a la matriz a través de la ATP-sintasa, que sintetiza ATP (quimiosmosis). Este proceso acoplado genera ~34 ATP por glucosa en condiciones ideales.
Balance energético global: Sumando glucólisis, piruvato → acetil-CoA, ciclo de Krebs y fosforilación oxidativa, la respiración aerobia completa de una glucosa puede producir ~36-38 ATP (la cifra varía según el organismo y el sistema lanzadera usado para ingresar el NADH citosólico a la mitocondria: malato-aspartato más eficiente vs glicerol-fosfato menos eficiente).
Condiciones anaerobias: Si falta O₂, no funciona la cadena de transporte, por lo que el piruvato no entra al ciclo de Krebs. En su lugar, se llevan a cabo fermentaciones (láctica o alcohólica) para regenerar el NAD⁺ a partir del NADH de la glucólisis, permitiendo que ésta continúe aunque con baja producción de ATP.
Errores típicos:
Colocar incorrectamente la glucólisis en la mitocondria (recordar: ocurre en el citosol).
Pasar por alto las lanzaderas que transfieren electrones al interior mitocondrial (malato-aspartato en corazón e hígado, glicerol-fosfato en músculo e insectos) al calcular el rendimiento de ATP.
Preguntas frecuentes EvAU: «Describa en qué consiste la fosforilación oxidativa mitocondrial y cómo se acopla el transporte electrónico a la síntesis de ATP».
Checklist de repaso: Dibujar o completar un esquema que muestre todas las etapas de la respiración celular indicando para cada una dónde ocurre, qué insumos utiliza (glucosa, ADP, NAD⁺, O₂, etc.) y qué productos o rendimientos da (ATP, NADH, CO₂, H₂O).
C.3. Fotosíntesis
Qué debes saber:
Fase luminosa (fotoquímica): Tiene lugar en las membranas de los tilacoides de los cloroplastos. La luz excita los electrones de los pigmentos en el fotosistema II (PSII), lo que provoca la fotólisis del agua (2 H₂O → O₂ + 4 H⁺ + 4 e⁻). Los electrones pasan por una cadena de transporte (plastoquinona, complejo citocromo b6f, plastocianina) hasta el fotosistema I (PSI), bombeando protones hacia el interior del tilacoide. En el PSI, la luz vuelve a excitar los electrones que finalmente reducen NADP⁺ a NADPH. El gradiente de H⁺ se usa para sintetizar ATP (fotofosforilación acíclica). Como resultado, la fase luminosa produce ATP y NADPH (y libera O₂ como subproducto).
Ciclo de Calvin (fase oscura): Sucede en el estroma del cloroplasto y utiliza el ATP y NADPH generados en la fase luminosa para fijar CO₂ en carbohidratos. La enzima RuBisCO incorpora CO₂ a la ribulosa-1,5-bisfosfato (RuBP, 5C) formando un compuesto de 6C inestable que se escinde en dos moléculas de 3C (3-fosfoglicerato). A través de reacciones de reducción (usando NADPH y ATP) se forma gliceraldehído-3-fosfato (G3P); parte de este se usa para sintetizar glucosa y otros compuestos, y otra parte regenera RuBP. Se necesitan 6 vueltas del ciclo (fijando 6 CO₂) para producir una glucosa (C₆H₁₂O₆).
Adaptaciones C₄ y CAM: Plantas C₄ (maíz, caña de azúcar) fijan el CO₂ primero en un compuesto de 4C (oxalacetato → malato) en células mesófilas; luego liberan CO₂ en células de la vaina donde la RuBisCO lo fija con menos fotorrespiración. Plantas CAM (cactos, crasuláceas) abren estomas de noche para fijar CO₂ en ácidos orgánicos y lo liberan de día para el ciclo de Calvin, minimizando la pérdida de agua. Estas adaptaciones evitan la fotorrespiración (la RuBisCO actuando sobre O₂ en lugar de CO₂).
Errores típicos:
Situar erróneamente el ciclo de Calvin en el tilacoide (recordar: ocurre en el estroma).
Confundir los productos de la fase luminosa (ATP y NADPH, que se consumen en la fase oscura) con los de la fase oscura (carbohidratos).
Preguntas frecuentes EvAU: «Explique por qué la presencia de luz es imprescindible para que una planta produzca glucosa».
Checklist de repaso: Elaborar un cuadro que indique para la fase luminosa y la fase oscura: el lugar donde ocurren, cuáles son sus reactivos (entrada de agua, CO₂, luz, etc.) y cuáles sus productos o resultados (ATP, NADPH, O₂ en la luminosa; glucosa u otros compuestos en la oscura).
C.4. Fermentaciones
Qué debes saber:
Las fermentaciones son rutas catabólicas anaerobias que permiten obtener energía de la glucosa cuando no hay oxígeno, aunque con baja eficiencia (solo los 2 ATP netos de la glucólisis). Su fin principal es regenerar el NAD⁺ consumido en glucólisis, reduciendo el piruvato.
Fermentación láctica: Ocurre en el citosol de células musculares bajo ejercicio intenso (déficit de O₂) y en bacterias lácticas. El piruvato se reduce a lactato por la enzima lactato deshidrogenasa, oxidando NADH a NAD⁺. Resultado: 2 lactatos por glucosa, 2 NAD⁺ regenerados (y 2 ATP de la glucólisis).
Fermentación alcohólica: Realizada por levaduras (como Saccharomyces cerevisiae) y algunas bacterias. El piruvato se descarboxila a acetaldehído (liberando CO₂) y luego el acetaldehído se reduce a etanol convirtiendo NADH en NAD⁺. Resultado por glucosa: 2 etanol, 2 CO₂ y regeneración de 2 NAD⁺ (más 2 ATP de glucólisis).
Errores típicos: Pensar que la fermentación produce tanto ATP como la respiración aerobia. En realidad es mucho menos eficiente (2 ATP vs ~36 ATP por glucosa en aerobiosis).
Preguntas frecuentes EvAU: «Compare la respiración aerobia con la fermentación en cuanto a condiciones, productos y rendimiento energético».
Checklist de repaso: Saber en qué situaciones y organismos ocurre la fermentación y cuál es el rendimiento energético obtenido. Tener claros los productos finales de cada tipo de fermentación.
D. Genética y biología molecular
D.1. Replicación del ADN
Qué debes saber:
La replicación del ADN es semiconservativa: cada molécula hija contiene una hebra original (madre) y una hebra nueva sintetizada. En procariotas hay un solo origen de replicación circular; en eucariotas hay múltiples orígenes por cromosoma (para copiar el abundante ADN de forma más rápida).
En la horquilla de replicación: la helicasa separa las hebras rompiendo los puentes de H; las proteínas SSB mantienen las hebras sencillas estables; la primasa sintetiza un cebador corto de ARN complementario que proporciona un extremo 3’ OH libre; la ADN polimerasa III (en procariotas) o ADN pol δ/ε (en eucariotas) alarga la nueva hebra añadiendo nucleótidos complementarios en dirección 5’→3’. La síntesis es continua en la hebra conductora (leading strand), y discontinua en la hebra retardada (lagging strand), formando fragmentos de Okazaki. Otra ADN polimerasa (I en bacterias) reemplaza los cebadores de ARN por ADN y la ligasa sella los huecos uniendo los fragmentos.
Enzimas adicionales: topoisomerasas (girasas) alivian la tensión del superenrollamiento por delante de la horquilla; la polimerasa tiene actividad exonucleasa de proofreading 3’→5’ que corrige errores de apareamiento sobre la marcha.
Errores típicos: Suponer que ambas hebras de ADN se sintetizan de manera continua en la misma dirección. (En realidad, una es discontinua debido a la antiparalelidad).
Preguntas frecuentes EvAU: «Nombre las enzimas implicadas en la síntesis de la hebra retardada del ADN e indique brevemente la función de cada una».
Checklist de repaso: Dibujar una horquilla de replicación señalando la orientación 5’ y 3’ de cada hebra, y ubicar en ella las principales enzimas, distinguiendo la síntesis continua y por fragmentos.
D.2. Expresión génica: transcripción y traducción
Qué debes saber:
Transcripción (ADN → ARN): Comienza en el promotor de un gen donde se une la ARN polimerasa (junto a factores de transcripción en eucariotas). La ARN pol abre la doble hélice y sintetiza una molécula de ARN complementaria a la hebra molde de ADN, en dirección 5’→3’ (añadiendo ribonucleótidos). La transcripción termina en una secuencia terminadora (en procariotas a veces asistida por la proteína Rho). En eucariotas, el transcrito primario (pre-ARNm) sufre procesamiento: adición de capucha 5’ (7-metilguanosina), cola poli-A 3’ (unos 200 adenilos) y corte y empalme (splicing) para eliminar intrones y unir exones, obteniendo el ARNm maduro que sale al citoplasma.
Traducción (ARNm → proteína): Tiene lugar en los ribosomas (formados por ARNr y proteínas). El ARNm se lee en codones (tripletes de bases). El código genético es universal (casi todos los seres vivos comparten los mismos codones para los mismos aminoácidos) y degenerado (un aminoácido puede estar codificado por varios codones distintos). Etapas: iniciación (el ARNm se une a la subunidad ribosomal menor junto con un ARNt iniciador en el codón AUG, luego se suma la subunidad mayor formando el complejo; en procariotas una secuencia Shine-Dalgarno alinea el ARNm con el ribosoma), elongación (los ARNt entran sucesivamente al sitio A con el anticodón correspondiente al codón; se forma el enlace peptídico con el aminoácido del ARNt del sitio P; el ribosoma se desplaza dejando el sitio A libre para el siguiente ARNt, mientras el ARNt vacío sale por el sitio E) y terminación (un codón stop en el ARNm hace que factores de liberación disocien el polipéptido terminado y el complejo ribosómico). Las proteínas recién sintetizadas pueden sufrir modificaciones postraduccionales (plegamiento, corte de péptidos señal, adición de grupos).
Regulación génica: En procariotas, suele ocurrir a nivel de transcripción con operones: ejemplo, el operón lactosa (lac) que se induce en presencia de lactosa. En eucariotas, la regulación es más compleja: epigenética (metilación del ADN e histonas que silencia genes, modificaciones de cromatina), control transcripcional (factores activadores que se unen a enhancers o represores a silenciadores modulan la expresión), y también control post-transcripcional (splicing alternativo, microARN que degradan ARNm, etc.).
Errores típicos: Situar procesos eucarióticos en procariotas, por ejemplo asumir que en bacterias ocurre splicing de ARN (los procariotas no tienen intrones).
Preguntas frecuentes EvAU: «¿Por qué se dice que el código genético es universal y degenerado? Explíquelo».
Checklist de repaso: Comparar la expresión génica en células procariotas vs eucariotas en una tabla (presencia de intrones, compartimentos separados para transcripción/traducción, policistrónico vs monocistrónico, etc.).
D.3. Herencia mendeliana
Qué debes saber:
Leyes de Mendel: 1ª Ley - Principio de uniformidad: al cruzar dos progenitores de raza pura que difieren en un carácter, la descendencia F₁ es genotípica y fenotípicamente uniforme (y manifiesta el alelo dominante). 2ª Ley - Segregación: los dos alelos de un gen se separan durante la formación de gametos (cada gameto recibe solo uno) y se vuelven a unir al azar en la fecundación. 3ª Ley - Segregación independiente: los alelos de diferentes genes se heredan independientemente (siempre que los genes no estén ligados en el mismo cromosoma).
Resolución de problemas genéticos: Saber construir cuadros de Punnett para cruces monohíbridos y dihíbridos. Entender qué es un retrocruzamiento (cruzar un individuo de genotipo desconocido con el homocigoto recesivo para revelar aquel). Calcular proporciones genotípicas y fenotípicas esperadas.
Extensiones de Mendel: Reconocer casos de dominancia incompleta (heterocigoto con fenotipo intermedio, p.ej. flores rosas de cruzar rojas con blancas), codominancia (ambos alelos expresados, p.ej. grupo sanguíneo AB), epistasis (interacción entre genes donde uno enmascara la expresión de otro), y herencia ligada al sexo (genes en cromosomas X o Y, p.ej. daltonismo ligado al X).
Ligamiento y recombinación: Genes cercanos en un mismo cromosoma tienden a heredarse juntos (ligamiento), pero pueden recombinarse por crossing-over. Saber que la frecuencia de recombinación (hasta 50%) indica la distancia génica (1% = 1 centimorgan).
Errores típicos:
Confundir fenotipo (rasgo observable) con genotipo (constitución genética).
Olvidar las proporciones clásicas mendelianas en F₂: 3:1 en monohíbridos dominancia completa, 1:2:1 en dominancia incompleta/codominancia, 9:3:3:1 en dihíbridos independientes, etc.
Preguntas frecuentes EvAU: «En un cruce dihíbrido entre dos individuos heterocigotos para dos caracteres independientes, ¿qué proporción fenotípica esperas en la descendencia? Justifica la respuesta.» (Esperado 9:3:3:1).
Checklist de repaso: Practicar con problemas de genética, verificando la distribución de alelos en gametos y los resultados. Hacer listas de gametos posibles para genotipos complicados y comprobar proporciones resultantes.
D.4. Mutaciones y reparación del ADN
Qué debes saber:
Mutaciones génicas (puntuales): Alteraciones en la secuencia de nucleótidos de un gen. Pueden ser sustituciones de bases (cambio de un par de bases por otro: transiciones si es purina↔purina o pirimidina↔pirimidina; transversiones si cambia purina↔pirimidina) que a su vez pueden ser silenciosas (el codón mutado codifica el mismo aminoácido), con sentido equivocado missense (aminoácido cambiado) o sin sentido nonsense (aparece un codón de terminación prematuro). Otras mutaciones puntuales son inserciones o deleciones de nucleótidos; si no son múltiplo de 3 causan un desplazamiento del marco de lectura (frameshift) alterando toda la secuencia de aminoácidos a partir del punto de mutación.
Mutaciones cromosómicas (estructurales): Afectan la estructura de cromosomas completos. Ejemplos: deleción (pérdida de un fragmento), duplicación (repetición de un segmento), inversión (un segmento se rompe y reinserta invertido), translocación (intercambio de segmentos entre cromosomas no homólogos).
Mutaciones genómicas (numéricas): Cambios en el número de cromosomas. Aneuploidías como trisomías (un cromosoma extra, ej. trisomía 21 en síndrome de Down) o monosomías (falta un cromosoma, ej. síndrome de Turner X0). Poliploidías (número múltiplo mayor del normal, comunes en plantas, letales en humanos).
Reparación del ADN: Mecanismos celulares para corregir daños: reparación por escisión de bases (BER, una glucosilasa elimina una base dañada) o de nucleótidos (NER, corta un segmento con daño como dímeros de timina UV), seguido de resíntesis por ADN pol y sellado por ligasa; fotorreactivación (una enzima fotoliasa activa con luz UV-A revierte dímeros de timina en bacterias y hongos); sistema de reparación de apareamiento incorrecto (mismatch repair, corrige errores de replicación no detectados: enzimas reconocen la hebra nueva no metilada en bacterias y reemplazan el nucleótido erróneo).
Errores típicos: Llamar "mutación cromosómica" a una mutación puntual génica (usar terminología correcta según el nivel: génica, cromosómica o genómica).
Preguntas frecuentes EvAU: «Clasifique la siguiente alteración genética ... (describen un ejemplo)». (El alumno debe identificar si se trata de una mutación puntual, estructural o numérica y cuál).
Checklist de repaso: Hacer un cuadro que asocie cada tipo de mutación con su posible causa y efecto (p.ej., sustitución puntual por error de replicación → posible cambio de aminoácido; no disyunción meiótica → aneuploidía con síndrome específico).
D.5. Biotecnología: técnicas y aplicaciones
Qué debes saber:
Herramientas en ingeniería genética: Enzimas de restricción (cortan ADN en secuencias específicas), ADN ligasas (unen fragmentos de ADN), vectores de clonación (plásmidos bacterianos, virus modificados, BACs para grandes fragmentos) para introducir genes en organismos, reacción en cadena de la polimerasa (PCR) para amplificar fragmentos de ADN in vitro, electroforesis en gel para separar fragmentos de ácido nucleico o proteínas según tamaño, secuenciación de ADN (método Sanger u otros más modernos para leer la secuencia de nucleótidos), clonación génica en bacterias u otros organismos (introducir un gen exógeno y obtener múltiples copias o su proteína), tecnología CRISPR-Cas9 para edición genética precisa (usa una guía de ARN para dirigir la nucleasa Cas9 al sitio diana y cortar el ADN, luego la célula al reparar puede inactivar el gen o insertar cambios deseados), PCR en tiempo real (qPCR) para cuantificar ADN o ARN (tras retrotranscripción) en muestras, huella genética (DNA fingerprinting) basada en análisis de regiones polimórficas (STR) del ADN de cada individuo para identificación.
Aplicaciones de la biotecnología: En medicina (diagnóstico molecular de enfermedades genéticas o infecciosas mediante PCR, producción de proteínas terapéuticas como insulina recombinante, terapia génica para corregir genes defectuosos, vacunas de ARNm), en agricultura (plantas transgénicas resistentes a plagas o tolerantes a herbicidas, mejora nutricional de cultivos), en medio ambiente (biorremediación usando microorganismos para limpiar contaminantes, biosensores para detección).
Errores típicos:
Confundir PCR con RT-PCR (la RT-PCR incluye una retrotranscriptasa para convertir ARN en ADN complementario antes de la amplificación).
Asumir que la técnica CRISPR-Cas9 siempre se usa para insertar genes nuevos: en muchos casos se utiliza para hacer knock-out (inactivar genes) mediante cortes que al repararse generan mutaciones indel.
Preguntas frecuentes EvAU: «Describa brevemente en qué consiste la técnica de PCR y cite una aplicación biomédica de la misma».
Checklist de repaso: Preparar una tabla que relacione técnicas con sus fundamentos y usos (p.ej., técnica: terapia génica; herramienta: vector viral; uso: tratar enfermedad monogénica / técnica: CRISPR; herramienta: Cas9 + ARN guía; uso: generar organismo knock-out / etc.).
E. Microbiología e inmunología
E.1. Diversidad de microorganismos
Qué debes saber:
Bacterias: Microorganismos procariotas unicelulares. Tienen diversas formas (cocos, bacilos, vibrios, espirilos), pared celular de peptidoglicano (Gram+ con pared gruesa, Gram– con pared delgada y membrana externa adicional), algunas forman endosporas resistentes. Metabolismo muy versátil (autótrofas fotosintéticas o quimiosintéticas, heterótrofas saprofitas, simbiontes o patógenas). Reproducción asexual por bipartición; crecimiento poblacional en curva con fase lag, exponencial, estacionaria y declive. Identificación por pruebas bioquímicas: catalasa (burbujas con H₂O₂ si positiva), oxidasa (coloración si tiene citocromo c oxidasa), fermentación de azúcares (producción de ácido/gas en medios selectivos), pruebas de movilidad, etc. Sensibilidad a antibióticos evaluada con antibiogramas.
Hongos: Organismos eucariotas heterótrofos. Pueden ser unicelulares (levaduras, que se reproducen por gemación) o pluricelulares filamentosos (hongos filamentosos o mohos, formados por hifas; reproducción por esporas). Pared celular de quitina. Importantes como descomponedores, en fermentaciones (Saccharomyces en pan, cerveza), y algunos patógenos (Candida, dermatofitos).
Protozoos: Protistas unicelulares eucariotas, heterótrofos. Clasificados por su locomoción: rizópodos (movimiento ameboide por seudópodos, ej. Amoeba), ciliados (con cilios, ej. Paramecium), flagelados (con uno o varios flagelos, ej. Giardia, Trypanosoma) y esporozoos/apicomplejos (sin estructuras locomotoras evidentes, muchos parásitos como Plasmodium causante de malaria). Ciclos de vida a veces complejos, con fases en distintos huéspedes.
Líquenes: Asociación simbiótica mutualista entre un hongo (micobionte) y un organismo fotosintético, alga verde o cianobacteria (ficobionte). El hongo aporta estructura y absorción de agua/nutrientes, el alga produce compuestos orgánicos mediante fotosíntesis. Son pioneros en ecosistemas, indicadores de contaminación.
Errores típicos: Llamar a los virus "procariotas" (los virus no son células, son entidades acelulares aparte).
Preguntas frecuentes EvAU: «Indique una característica distintiva de bacterias, hongos y protozoos respectivamente».
Checklist de repaso: Resumir la composición de la pared celular en distintos organismos: bacterias (peptidoglicano), hongos (quitina), plantas/algas (celulosa), arqueas (pseudopeptidoglicano u otras), protozoos (generalmente sin pared rígida).
E.2. Virus, viroides y priones
Qué debes saber:
Virus: Partículas infecciosas no celulares. Constan de un genoma (ADN o ARN, de cadena simple o doble, lineal o circular, en uno o varios fragmentos) rodeado por una cápsida proteica (con unidades llamadas capsómeros). Algunos virus tienen envoltura lipídica externa con proteínas virales (ej. VIH, influenza). No realizan metabolismo propio ni se reproducen por sí solos: deben infectar una célula huésped y usar su maquinaria. Ciclos: lítico (el virus se replica rápidamente, lisando la célula y liberando viriones) y lisogénico (el genoma viral se integra en el ADN huésped como profago/provirus y permanece inactivo hasta que se activa lítico). Bacteriófagos son virus de bacterias; pueden mediar transducción (transferencia de ADN bacteriano entre bacterias).
Viroides: Patógenos de plantas aún más simples que los virus. Son moléculas de ARN circular monocatenario muy pequeñas (unas pocas cientos de nucleótidos) sin cápsida ni envoltura proteica. Causan enfermedades en plantas al interferir en la maquinaria celular, aunque no codifican proteínas.
Priones: Agentes infecciosos proteicos. Son proteínas normales del huésped (PrP) que han adquirido una conformación aberrante; esta forma patológica es capaz de inducir a otras moléculas normales de la proteína a plegarse incorrectamente. Se acumulan en el sistema nervioso causando enfermedades degenerativas espongiformes (p.ej. enfermedad de las vacas locas, Creutzfeldt-Jakob, insomnio familiar fatal) que son letales y no tienen cura. No contienen ácidos nucleicos.
Errores típicos:
Considerar a los virus como organismos vivos en el mismo sentido que bacterias o células (carecen de metabolismo y autonomía).
Confundir viroides con virus (los viroides son solo ARN desnudo, específicos de plantas).
Preguntas frecuentes EvAU: «Explique por qué un prión no puede considerarse un virus, indicando la naturaleza de cada uno».
Checklist de repaso: Elaborar una tabla comparativa entre virus, viroides y priones indicando su composición (ácido nucleico y/o proteína), presencia de cápsida o envoltura, tipo de organismos que infectan y ejemplos de enfermedades.
E.3. Inmunología: respuesta inmune y aplicaciones
Qué debes saber:
Inmunidad innata (no específica): Defensas presentes desde el nacimiento que actúan contra cualquier patógeno de forma rápida. Incluye barreras anatómicas (piel, mucosas), barreras químicas (pH ácido estomacal, enzimas como lisozima en saliva/lágrimas), células fagocíticas (macrófagos, neutrófilos que engullen invasores), células NK (natural killer que destruyen células infectadas o tumorales sin especificidad), respuesta inflamatoria (histamina de mastocitos dilata vasos y recluta células inmunes al tejido dañado/infectado), y proteínas plasmáticas como el complemento (que puede lisar bacterias o opsonizarlas) e interferones (secretados por células infectadas por virus, protegen a células vecinas).
Inmunidad adaptativa (específica): Se desarrolla tras la exposición a patógenos específicos y tiene memoria inmunológica.
Respuesta humoral: mediada por linfocitos B. Cuando un B reconoce un antígeno con su receptor BCR, se activa (generalmente con ayuda de linfocitos T colaboradores) y prolifera diferenciándose en células plasmáticas que secretan anticuerpos específicos contra ese antígeno. Los anticuerpos (Ig) neutralizan toxinas, opsonizan patógenos facilitando fagocitosis, activan el complemento, etc. Quedan también linfocitos B de memoria que permiten respuestas posteriores más rápidas.
Respuesta celular: mediada por linfocitos T. Los linfocitos T colaboradores (Th, CD4⁺) reconocen antígenos presentados por células dendríticas/macrófagos en MHC II y coordinan la respuesta secretando citocinas que activan a B, T citotóxicos y macrófagos. Los linfocitos T citotóxicos (Tc, CD8⁺) reconocen células propias infectadas (que presentan péptidos virales en MHC I) y las destruyen induciendo apoptosis. También se generan T de memoria tras la infección.
Primera vs segunda exposición: En la primera respuesta a un antígeno hay un periodo de latencia y luego los niveles de anticuerpos (principalmente IgM inicialmente) suben moderadamente. En exposiciones subsecuentes, gracias a células memoria, la respuesta es mucho más rápida e intensa (principalmente IgG, título más alto).
Tipos de vacunas: Actúan presentando antígenos al sistema inmune adaptativo generando memoria sin causar la enfermedad. Pueden ser de distintos tipos: vacunas atenuadas (patógeno vivo debilitado, induce respuesta fuerte pero con ligero riesgo), inactivadas (patógeno muerto, seguras pero pueden requerir refuerzos), de subunidades (componentes purificados del patógeno, ej. toxoide tetánico), vacunas recombinantes vectorizadas (un virus vector lleva genes del patógeno objetivo para expresar sus antígenos), vacunas de ARNm (se introduce ARNm de un antígeno del patógeno, las células del vacunado producen ese antígeno para desencadenar la respuesta inmune).
Trasplantes: Para evitar rechazo, se busca máxima compatibilidad HLA entre donante y receptor. Si las células T del receptor reconocen al injerto como extraño (antígenos HLA diferentes), montan respuesta inmune que destruye el órgano trasplantado (rechazo). Se usan inmunosupresores para mitigar esto.
Autoinmunidad: Enfermedades donde el sistema inmune reacciona contra componentes propios. Ejemplos: lupus (anticuerpos contra múltiples órganos), artritis reumatoide (contra articulaciones), tiroiditis de Hashimoto (contra tiroides), esclerosis múltiple (contra mielina del SNC).
Errores típicos:
Equivaler “antígeno” con “anticuerpo” (antígeno = sustancia extraña que provoca la respuesta; anticuerpo = proteína del huésped que se une al antígeno).
Creer que los anticuerpos actúan dentro de las células (funcionan en fluidos extracelulares; las infecciones intracelulares se combaten principalmente con linfocitos T citotóxicos, no con anticuerpos circulantes).
Preguntas frecuentes EvAU: «Describa las diferencias entre la respuesta inmunitaria primaria y la secundaria frente a un mismo antígeno».
Checklist de repaso:
Realizar un esquema o tabla que resuma los cinco tipos principales de inmunoglobulinas (IgM, IgG, IgA, IgE, IgD) con sus funciones y localizaciones.
Repasar ejemplos de vacunas y relacionarlas con el tipo (atenuada, inactivada, etc.) y la respuesta que provocan.
F. Evolución y biodiversidad
F.1. Mecanismos de la evolución biológica
Qué debes saber:
Selección natural: Proceso por el cual las variantes hereditarias que confieren una mayor aptitud reproductiva en un entorno se vuelven más comunes en la población a lo largo de generaciones. Tipos: direccional (favorece un fenotipo extremo, desplazando la media poblacional), estabilizadora (favorece los fenotipos intermedios, reduciendo la variabilidad), disruptiva (favorece los extremos en detrimento de los intermedios, pudiendo eventualmente dividir la población en dos modos distintos).
Deriva genética: Cambios aleatorios en las frecuencias alélicas de una población, especialmente relevantes en poblaciones pequeñas. Eventos azarosos como un cuello de botella (drástica reducción poblacional) o efecto fundador (unos pocos individuos fundan una nueva población) pueden fijar alelos al azar, perdiendo diversidad genética.
Flujo génico: Intercambio de alelos entre poblaciones mediante migración de individuos o gametos (p.ej. polen). Tiende a homogenizar poblaciones distintas genéticamente.
Mutación: Fuente primaria de nueva variación genética. Las mutaciones son aleatorias; la mayoría neutras o perjudiciales, pero ocasionalmente alguna puede conferir ventaja si las condiciones ambientales la favorecen.
Apareamiento no aleatorio: Si los individuos no se emparejan al azar (por selección sexual, preferencia de parentesco, etc.), las frecuencias genotípicas cambian (por ejemplo, la endogamia aumenta la homocigosis).
Especiación: Formación de nuevas especies a partir de poblaciones de una especie ancestral. En la especiación alopátrica, una barrera geográfica separa poblaciones que divergen genéticamente hasta volverse reproductivamente aisladas. En la especiación simpátrica, surgen barreras reproductivas sin separación geográfica (por cambios ecológicos, poliploidía en plantas, etc.). Entender los mecanismos de aislamiento reproductivo: precigóticos (antes de la fecundación: aislamiento geográfico, ecológico, estacional, etológico, mecánico, gamético) y postcigóticos (después de la fecundación: inviabilidad del híbrido, esterilidad híbrida, degradación de híbridos).
Errores típicos: Explicar erróneamente la aparición de adaptaciones como si las especies “quisieran” o “necesitaran” cambiar; en realidad, las variaciones surgen al azar y luego el ambiente selecciona.
Preguntas frecuentes EvAU: «Mencione dos factores distintos de la selección natural que puedan alterar las frecuencias génicas de una población e indique cómo influyen en la evolución».
Checklist de repaso: Citar ejemplos reales de evolución observable: bacterias volviéndose resistentes a antibióticos (selección de mutantes resistentes), insectos a pesticidas, cambio de coloración en poblaciones de polillas (selección direccional por depredación), etc.
F.2. Evidencias de la evolución y filogenia
Qué debes saber:
Evidencias de la evolución:
Registro fósil: muestra cambios morfológicos a lo largo del tiempo, apariciones y extinciones de especies. Fósiles de transición evidencian formas intermedias (ej. Tiktaalik como pez con rasgos de tetrápodo).
Anatomía comparada: estructuras homólogas (mismo origen embrionario pero funciones diferentes, indicando ancestro común) vs análogas (funciones similares pero origen distinto, indicando adaptación convergente). Ej: alas de murciélago y de ave son homologías (ambos son miembros anteriores modificados de vertebrados), alas de ave vs alas de insecto son analogías.
Embriología comparada: etapas tempranas de desarrollo similares en especies emparentadas (ej. embriones de vertebrados con hendiduras branquiales y cola).
Biología molecular: similitudes en secuencias de ADN y proteínas entre especies apuntan a parentesco (cuanto más cercanas evolutivamente, más parecidas sus secuencias). Presencia universal de ciertos genes o moléculas (p.ej. el código genético, las proteínas básicas del metabolismo) sugiere origen común de la vida.
Filogenia y clasificación cladística: Un clado incluye un antepasado común y todos sus descendientes (grupo monofilético). Sinapomorfías son caracteres derivados compartidos que definen un clado. Saber interpretar un árbol filogenético: ramas que divergen en nodos que representan antepasados comunes; la longitud de ramas a veces indica tiempo o grado de cambio. Entender que organismos actuales en un árbol comparten ancestros, pero no que unos desciendan de otros actuales (p.ej. humanos y chimpancés comparten ancestro, uno no desciende del otro).
Errores típicos: Confundir homología (similitud por ancestro común) con analogía (similitud por convergencia evolutiva sin cercanía filogenética).
Preguntas frecuentes EvAU: «A partir de los datos proporcionados de ciertas especies (p. ej. comparación de secuencias de un gen), construya un árbol filogenético simple e indique cuál evidencia respalda dicha relación».
Checklist de repaso: Hacer una tabla que ponga ejemplos de evidencias evolutivas y cómo se interpretan (fósil X → forma intermedia entre grupos Y y Z; similitud en ADN mitocondrial → parentesco cercano, etc.).
F.3. Biodiversidad y clasificación de los seres vivos
Qué debes saber:
Los tres dominios de la vida: Bacteria, Archaea (procariotas morfológicamente similares a bacterias pero con diferencias bioquímicas: membranas con lípidos de enlaces éter, maquinaria genética más parecida a eucariotas, muchas extremófilas) y Eukarya (todos los eucariotas: protistas, hongos, plantas, animales). Saber ejemplos de cada dominio.
Reinos principales: En el dominio Eukarya tradicionalmente se consideran cuatro reinos: Protoctista (organismos eucariotas unicelulares o pluricelulares simples, como algas, protozoos, mohos mucosos), Fungi (hongos), Plantae (plantas) y Animalia (animales). Bacteria y Archaea a veces se llaman reinos también o simplemente dominios.
Criterios modernos de clasificación: Actualmente la clasificación se basa en filogenia molecular: comparando secuencias de genes (como los de ARNr 16S/18S) se establecen relaciones evolutivas, complementando los criterios morfológicos tradicionales. Esto ha llevado a reubicar ciertos organismos (p.ej. separar Archaeas de Bacterias, reorganizar protistas en múltiples linajes).
Errores típicos: Incluir a los virus en el árbol de la vida como si fueran un reino más (no lo son, al no ser células; se estudian aparte).
Preguntas frecuentes EvAU: «Dado un organismo con ciertas características (p. ej. célula eucariota fotosintética con pared de celulosa), indique en qué dominio y reino se clasifica y por qué».
Checklist de repaso: Repasar qué tipo de pared celular y organización celular tiene cada grupo importante: eubacterias (peptidoglicano), arqueas (pared distinta, sin peptidoglicano), hongos (quitina), plantas (celulosa), etc., para fundamentar su clasificación.
3) Recomendaciones de estudio y “pistas para el 10”
Define con precisión (glosario propio por tema).
Esquemas y tablas tras cada subtema (estructura ↔ función ↔ localización).
Preguntas tipo EvAU cada semana (tiempo real, sin apuntes).
Autoevaluación con checklist y lista de errores típicos.
Presentación: título de la pregunta, apartados numerados, terminología biológica, letra clara.
4) Criterios de corrección y formato (resumen útil)
Los exámenes valoran contenido + lenguaje biológico + claridad.
Ortografía/redacción/presentación pueden ser penalizadas: cuida tildes, signos, coherencia y orden.
Evita tachones; usa párrafos y conectores; define antes de explicar; ilustra con esquemas rotulados.
5) Glosario de verbos de examen (EvAU)
Enuncie: indique de forma breve/literal una ley, principio o definición (sin explicación).
Defina: establezca con precisión el significado del término (categoría, rasgos esenciales).
Describa: exponga características/partes y cómo es (no por qué).
Explique: desarrolle el porqué/cómo (causas, mecanismos, consecuencias).
Compare: señale semejanzas y diferencias según uno o varios criterios.
Clasifique: ordene en categorías justificando el criterio.
Razone/Justifique: argumente con base biológica o datos del enunciado.
Represente / Haga un diagrama: realice un esquema claro con partes rotuladas.
Enumere: liste elementos, uno por línea, sin desarrollo.
Calcule: obtenga el resultado con unidad y pasos.
Prediga: anticipe un efecto/resultado apoyándolo en teoría o datos.
Relacione: conecte conceptos/estructuras explicando la relación.
6) Mapas de contenidos por examen (con el libro Oxford)
1ª Evaluación (Global 16/10)
Libro: Temas 1–7 + Vitaminas (dossier).
Competencias reforzadas: reconocimiento de enlaces (O‑glucosídico, éster, peptídico), propiedades del agua y su significado, comparación estructura‑función en glúcidos/lípidos/proteínas, inhibiciones enzimáticas, papel del ATP.
2ª Evaluación (Global 18/12)
Libro: Temas 8–15.
Competencias reforzadas: identificar orgánulos por función, clasificar transportes, calcular ploidía y cromátidas por fase, describir y relacionar glucólisis‑Krebs‑cadena y fotosíntesis.
3ª Evaluación (Global 19/02)
Libro: Temas 16–20.
Competencias reforzadas: problemas de Mendel (mono/di), ligamiento básico, mutaciones y reparación, técnicas de biotecnología (PCR, CRISPR) y sus aplicaciones.
4ª Evaluación (Global 16/04)
Libro: Temas 21–23 + Priones/Viroides (dossier).
Competencias reforzadas: clasificación microbiana, pruebas bioquímicas básicas, inmunidad (innata vs adaptativa, isotipos), evolución (mecanismos y evidencias).
7) Listas de verificación rápidas (antes de cada global)
Global 1 (Biomoléculas)
☐ Propiedades del agua ↔ efecto biológico
☐ Enlace O‑glucosídico / éster / peptídico (reconocer)
☐ α/β en glúcidos; estructura‑función polisacáridos
☐ Enzimas: inhibiciones, cofactores/coenzimas
☐ ATP: síntesis y acoplamiento
☐ Vitaminas: función y carencias
Global 2 (Célula y metabolismo)
☐ Procariota vs eucariota (tabla completa)
☐ Transporte: clasificaciones + ejemplos
☐ Orgánulos ↔ funciones; citoesqueleto
☐ Mitosis/Meiosis: fases, ploidía, cromátidas
☐ Glucólisis/Krebs/cadena/Calvin (entradas/salidas)
Global 3 (Genética)
☐ Replicación: enzimas y sentido
☐ Transcripción/traducción: diferencias procar/eucar
☐ Problemas de Mendel, proporciones
☐ Mutaciones: clasificación y efectos
☐ Biotecnología: PCR/CRISPR y usos
Global 4 (Micro‑Inmuno‑Evolución)
☐ Gram ±, pared celular por grupo
☐ Pruebas micro (catalasa, oxidasa, antibiograma)
☐ Innata vs adaptativa; isotipos; vacunas
☐ Mecanismos evolutivos; evidencias; filogenias
Cierre
Con este documento tienes qué estudiar, cómo explicarlo y cómo escribirlo en el examen para aspirar al 10. Usa las checklists y practica ejercicios tipo EvAU con tiempo real y presentación cuidada.
Propina
Colección de ejercicios resueltos de Selectividad 2000-2025.
Preguntas competenciales. : Anexo 1 y Anexo 2.
Exámenes de olimpiadas de biología Madrid / todos.
Características generales de la EBAU Biología 2025 (Madrid)
Estructura del examen
Habrá un único modelo de examen.
Estará dividido en apartados o bloques que siguen los saberes básicos del currículo oficial (RD 243/2022 y Decreto 64/2022).
Cada examen debe cubrir de manera suficiente todos los bloques del temario (no se puede suprimir ninguno).
Aquí tienes detallado todo el CONTENIDO que debes saber.
Tipo de preguntas
Se permiten preguntas de tres tipos:
Cerradas (test, emparejamiento, etc.).
Semi-abiertas (respuesta breve, completar esquemas, relacionar conceptos…).
Abiertas (desarrollo más largo).
Es obligatorio que al menos el 70% de la nota provenga de preguntas abiertas o semiabiertas.
Optatividad
Se debe garantizar que la optatividad intrabloques (es decir, elegir entre varias preguntas dentro de un mismo bloque) sea al menos del 50% del examen.
Competencias reforzadas
Es obligatoria la inclusión de tareas competenciales: interpretar gráficos, analizar casos, resolver problemas de aplicación, explicar procesos en contextos prácticos….
La calificación se desglosa en función de la puntuación indicada en cada apartado.
Se valora de forma positiva:
El uso correcto del lenguaje científico.
La claridad y concreción.
La presentación y pulcritud.
Se pueden penalizar errores de sintaxis y ortografía.
Tiempo y puntuación
Duración: 90 minutos.
Puntuación: máximo de 10 puntos. Cada pregunta suele valer 2 puntos, con apartados de 0,25–0,5–0,75 puntos según se indique.
Aquí tienes una colección de presentaciones de todos los temas de Biología 2bach.
2. Glúcidos.
3. Lípidos.
4. Proteínas.
5. Ácidos nucleicos.
8. Sistemas internos de membrana.
9. Metabolismo.
10. Núcleo y división celular.
11. Genética mendeliana.
12-14. Genética molecular.
15. Biotecnología.
16-17. Microbiología.
18. Sistema inmunitario.
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20. Aparato circulatorio.
21. Aparato digestivo.
22. Aparato excretor.
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- En este enlace podrás descargar el documento que explica los CONTENIDOS que entran en el examen de selectividad de Biología de la Comunidad de Madrid.
- Bioquímica, de EvAU. Y algunas más.
- Citología, preguntas de selectividad. Y algunas más.
- Fisiología celular.. EvAU.
- Genética. EvAU.
- Microbiología EvAU.
- Inmunología EvAU.
Colección de exámenes biología PAU de años anteriores.
- Los Premios Nobel. Nobel Laureates. El último que se ha entregado.
2012: [
2011: [Bruce A. Beutler, Jules A. Hoffmann, Ralph M. Steinman] - El famoso Blaise Pascal, hace una propuesta interesante.
- Videos Interactivos.
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Aquí un resumen del temario de 1º de Bachillerato (Realizado por Beltrán Egaña)
UNIDAD 2. BIOLOGÍA MOLECULAR
BIOLOGÍA MOLECULAR
BIOELEMENTOS
Primarios: C, H, O, N, P, S.
Secundarios: Ca, Na, K, Mg, Cl.
Oligoelementos: Mo, Mn, Zn, Fe, Cu, F, I, Co.
BIOMOLECULAS
METABOLISMO
Describe la totalidad de los procesos químicos que ocurren dentro de un organismo vivo para mantener la vida.
COMPUESTOS ORGÁNICOS
Los compuestos orgánicos son moléculas que contienen carbono y se encuentran en los seres vivos (Excepciones: Carbonatos, óxidos de carbono y Cianuro).
Los átomos de carbono forman la base de la vida orgánica.
BIOMACROMOLECULES
Grupos principales: Carbohidratos, lípidos, proteínas y ácidos nucleicos.
Lípidos: subunidades más pequeñas (triglicéridos).
Mmmmmm
TIPOS DE REACCIONES
REACCIONES DE CONDENSACION (ANABOLISMO)
2 moléculas + H2O - Molécula más grande.
Monómero (único), dimero (par), polímero (cadena larga). Lo mismo con aminoácidos (dipéptido, polipéptido... enlace se llama enlace peptídico).
Para formar carbohidratos y lípidos.
REACCIONES DE HIDRÓLISIS (CATABOLISMO)
Molécula más grande descompueste en moléculas más pequeñas.
Ejemplos:
Polipéptidos + H2O - aminoácidos.
Polisacáridos + H2O - Disacáridos y Mono-.
Glicéridos + H2O - ácidos grasos + glicerol.
VITALISMO
TEORÍA DEL VITALISMO
El vitalismo era una doctrina que dictaba que las moléculas orgánicas sólo podían ser sintetizadas por sistemas vivos.
FALSIFICACIÓN DEL VITALISMO
En 1828, Frederick Woehler refutó la teoría del vitalismo al sintetizar artificialmente una molécula orgánica.
COMPUESTOS INÓRGANICOS
AGUA
ESTRUCTURA DEL AGUA (H2O) Y CONSECUENCIAS
Está hecha de dos átomos de H unidos covalentemente a uno de oxígeno.
El oxígeno es más electronegativo, así que atrae a los electrones compartidos con más fuerza.
Esto genera polaridad: el oxígeno es ligeramente negativo y los hidrógenos ligeramente positivos.
La polaridad permite a las moléculas de agua formar puentes de hidrógeno entre el oxígeno de una y el hidrógeno de otra.
ENLACE DE HIDRÓGENO (H BOND)
Un enlace intermolecular puede formarse entre + polo y - polo.
Sudor utilizado como refrigerante: la entrada de energía necesaria para romper los enlaces H se toma del calor corporal.
PROPIEDADES DEL AGUA
Cohesiva : Las moléculasde H2O se pegan entre sí.
Adhesivo: adherirse a superficies polares debido a la dipolaridad.
Térmica: alta fusión y ebullición, capacidad, vaporización y fusión.
Disolvente: disolver en agua debido a su polaridad.
OTRAS PROPIEDADES
El agua es transparente (la luz pasa a través).
El agua se expande cuando se congela (el hielo flota).
SOLUBILIDAD EN EL AGUA
Hidrófilo significa atractivo para el agua y se disuelve en H2O (moléculas iónicas y polares).
Hidrófobo significa repeler al agua y es insoluble en agua (grasas y aceites).
H2O vs CH4
SALES MINERALES
SALES CON FUNCIÓN ESTRUCTURAL
Carbonato de Calcio (caparazones calcáreos).
Fosfato de Calcio (esqueleto de vertebrados).
SALES CON FUNCIÓN REGULADORA
FENÓMENOS OSMÓTICOS
Osmosis: difusión a través de una membrana semipermeable.
Medios hipertónicos (mayor concentración), hipotónicos (menor) o isotónicos (cuando los 2 medios tienen la misma concentración).
Plasmólisis: perdida de agua de una célula en un medio hipertónico).
Turgencia: ocurre cuando una célula se dilata debido a la presión ejercida por los fluidos y por el contenido celular sobre las paredes de la célula.
REGULACIÓN DEL PH
CATIONES QUE REALIZAN ACCIONES ESPECÍFICAS
Na+ - Impulso nervioso y equilibrio hídrico.
K+ - Transmisión del impulso nervioso. Contracción muscular.
Ca2+ - Contracción muscular. Coagulación sanguínea. Estructural.
Mg2+ - Cofactor. Contracción muscular.
BIOMOLÉCULAS ORGÁNICAS
Carbohidratos (C, H, O) (POLIHIDROXIALDEHÍDOS O POLIHIDROXICETONAS)
Tienen funciones energéticas y estructurales (C, H y O).
MONOSACÁRIDOS
Los azúcares que consisten en un monómero pueden ser energéticos (glucosa, fructosa y galactosa) o estructurales (ribosa, desoxirribosa).
TRIOSAS (PROYECCIÓN DE FISCHER)
PENTOSAS (PROYECCIÓN DE FISCHER)
HEXOSAS (PROYECCIÓN DE FISCHER)
PROYECCIÓN DE HAWORTH
Cuando OH de la derecha está hacia abajo es ALFA
Cuando OH de la derecha está hacia arriba es BETA
DISACÁRIDOS (ENERGÉTICO)
2 mono-unidos por condensación (enlace glucosídico).
Función: azúcares de reserva energética de acceso rápido.
Ejemplos:
aGlucosa + aGlucosa - maltosa + H2O.
bGlucosa + bGlucosa - Celobiosa + H2O.
Galactosa + glucosa - lactosa + H2O.
Glucosa + fructosa - sacarosa + H2O.
POLISACÁRIDOS
Varios monosacáridos (macromoléculas).
Funciones:
Reserva energética de acceso lento: almidón y glucógeno.
Estructural: celulosa y quitina.
Reconocimiento: glicoproteínas.
Celulosa: polímero no ramificado de glucosa B-D (Beta), 1 – 4 enlaces glucosídicos. Es recta y es la base de la pared celular de las plantas.
Amilosa: polímero de glucosa A-D (Alfa), forma helicoidal. Utilizado por las plantas para almacenar glucosa. Dos formas:
Amilario: sin ramificar.
Amylopectina: ramificada.
Glucógeno: polímero ramificado de glucosa A-D (Alpha), utilizado por los mamíferos para almacenar glucosa en el hígado y es insoluble.
AZÚCARES VS LÍPIDOS
MASA CORPORAL INDEX (IMC)
Masa en kilogramos
IMC - ------------------------
(altura en metros) 2
Lípidos (C, H, O, N, P)
Compuestos de carbono hidrófobos. Clasificación de lípidos con funciones:
Lípidos saponificables:
Triglicéridos (grasas, aceites): reserva energética.
Fosfolípidos: membranas plasmáticas.
Ceras: protección y estructural.
Lípidos insaponificables::
Esteroides (Hormonales): Vitamina D, colesterol (Estructural).
Terpenos: Vitaminas A, E, K.
LÍPIDOS SAPONIFICABLES
Triglicéridos: su función es almacenar energía y se forman por reacciones de condensación.
OH de glicerol + grupos carboxilo de ácidos grasos - éster enlace.
Reacción de condensación 3 moléculas de H2O.
Ejemplo:
Glicerol + 3 ácidos grasos - Tripgliceride (saturado o no-)
Fosfolípidos: 2 ácidos grasos vinculados al glicerol y un grupo fosfato. Son anfipáticas (regiones polares y no polares). Función estructural.
Ceras: muy hidrófobas y actúan como capa protectora. Función estructural y protectora.
LÍPIDOS NO VISIBLES
Esteroides: colesterol, vitamina D y hormonas. Función estructural, vitamínica y hormonal.
Terpenos (Vitaminas A, E y K): derivados del isopreno (C5H8),cadenas lineales. Función de esencia vegetal, vitamínica y de carotenoides.
ACIDOS GRASOS
Cadenas largas de hidrocarburos que se encuentran en lípidos saponificables (sin ramificar).
TIPOS DE ÁCIDOS GRASOS (VARÍAN EN EL NO DE LOS ÁTOMOS C, 12 – 24)
Saturado: enlaces covalentes individuales.
Insaturado: uno o más enlaces dobles.
Monoinsaturado: 1 doble enlace.
Poliinsaturado: 2 o más enlaces dobles.
Cis insaturado: átomos H en el mismo lado.
Doble enlace genera una torsión en el ácido graso.
Más líquido.
Natural.
Bueno para la salud.
Trans insaturado: átomos H en diferentes lados, producidos por hidrogenación y lineal.
No hay torsión.
Muy empaquetado - sólido.
En comida procesada por hidrogenación industrial.
Malo para la salud.
RIESGOS PARA LA SALUD DE LOS LÍPIDOS
La mezcla de grasas en la dieta influye en el nivel de colesterol en el torrente sanguíneo:
PROTEINAS (C, H, O, N, S) Compuestos por aminoácidos (grupos -NH2 y -COOH). Pueden tener azufre.
AMINOÁCIDOS Y POLIPÉPTIDOS
Hay 20 aminoácidos diferentes.
Los aminoácidos se unen covalentemente por la reacción de condensación para formar dipéptidos… enlace peptídico.... polipéptidos.... proteína.
El polipéptido se puede romper mediante reacciones de hidrólisis.
ESTRUCTURA DE PROTEÍNAS
ESTRUCTURA PRIMARIA
La secuencia de aminoácidos dentro de una cadena de polipéptidos.
Formada por enlaces peptídicos entre los grupos amina y carboxilo de los aminoácidos adyacentes.
La estructura primaria determina todos los niveles posteriores de la estructura de la proteína.
ESTRUCTURAS SECUNDARIAS
El pliegue de una cadena de polipéptidos en arreglos repetitivos (hélices alfa u hojas beta plisadas).
Formadas por enlaces H entre los grupos amino y carboxilo de aminoácidos no adyacentes.
ESTRUCTURA TERCIARIA
La forma general tridimensional de la cadena de polipéptidos.
Formada a través de una variedad de enlaces entre las cadenas de lado variable (grupos R).
Estas interacciones pueden incluir enlaces H, enlaces iónicos o interacciones hidrofílicas.
ESTRUCTURA CUATERNARIA (POR EJEMPLO: HEMOGLOBINA)
La presencia de múltiples polipéptidos o grupos protésicos para formar una proteína biológicamente activa.
No todas las proteínas tendrán una estructura cuaternaria.
DESNATURALIZACION
El cambio estructural en una proteína, la pérdida de su función biológica puede ser causada por la temperatura y PH.
TEMPERATURA
Los altos niveles de energía térmica causan vibraciones que rompen los enlaces intramoleculares y despliegan la proteína.
F (PH)
Si se aumenta el PH, la conformación de la proteína puede permanecer igual, pero se producirá una desnaturalización. Hace que los enlaces intra se rompan.
FUNCIONES PROTEICAS
Estructural: colágeno o seda de araña (utilizado para hacer telarañas).
Hormonal: insulina (reducción en los niveles de glucosa en sangre) o glucagón (aumenta la glucosa en sangre.
Inmunidad: Inmunoglobulinas (antígenos específicos objetivo).
Transporte: hemoglobina (transporte de oxígeno en glóbulos rojos) o citocromo (respiración aeróbica).
Contracción muscular: actina y miosina (proteínas contráctiles implicadas en la contracción de las fibras musculares.
Homeostasis: fibrina (hacer que la sangre se convierta de un líquido a gel).
Enzimática: Amilasa para almidón, rubisco en fotosíntesis...
Reserva energética: ovoalbúmina y caseína (en huevos).
Sentidos: rodopsina (en células fotorreceptores).
ENZIMAS
Biocatalizadores: Proteínas globulares que aceleran las reacciones bioquímicas. Cada reacción es catalizada por una enzima.
Por lo general, se les llama así por las moléculas con las que reaccionan (sustrato).
SITIO ACTIVO
Es la región en la superficie de la enzima que se une a la molécula de sustrato. Reacción enzimática en soluciones acuosas.
CATÁLISIS DE ENZIMAS
La enzima y el sustrato colisionan en una orientación apropiada (el sustrato se une al sitio activo de la enzima).
Cuando un sustrato se une al sitio activo de la enzima, se forma un complejo enzima-sustrato.
La enzima cataliza la conversión del sustrato en producto, creando un complejo enzima-producto.
La enzima y el producto luego se disocian.
FACTORES QUE AFECTAN LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
EFECTO DE LA TEMPERATURA
Las bajas temperaturas dan como resultado una energía térmica insuficiente. Aumentar la temperatura aumentará la velocidad (de enzima y sustrato). A una temperatura óptima, la tasa de actividad enzimática estará en su apogeo.
Sin embargo, a altas temperaturas las enzimas se desinsaturan y rompen el calor los enlaces intramoleculares.
EFECTO DE PH
Las enzimas tienen un PH óptimo que difieren entre las enzimas.
Cambiar el PH alterará la carga de la enzima.
Cambiar la forma del sitio activo disminuirá su capacidad para unir el sustrato.
EFECTO DE LA CONCENTRACIÓN DEL SUSTRATO
El aumento de la concentración de sustrato aumentará la actividad de una enzima correspondiente.
Después de cierto punto, la tasa de actividad dejará de aumentar (porque el entorno está saturado de sustrato).
Vmáx. - punto de saturación.
REGULACIÓN DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
Retroinhibición: el producto final de una ruta metabólica actúa inhibiendo al primer enzima que interviene en la misma, bloqueando el proceso completo cuando la concentración del producto es elevada.
ENZIMAS INDUSTRIALES
A menudo se utiliza en prácticas industriales.
Producción de leche sin lactosa:
Lactasa (enzima) digiere la lactosa en glucosa / galactosa.
La lactasa se fija a una superficie inerte.
La leche se pasa sobre esta superficie para volverse libre de lactosa.
ACIDOS NUCLEICOS (C, H, O, N y P) Presentan mucho fósforo. Compuestos por nucleótidos (ribosa/desoxirribosa+ base nitrogenada + ácido fosfórico).
ADN (ácido desoxirribonucleico): codifica la información genética.
ARN (ácido ribonucleico): ejecutar la información genética de las proteínas sintetizadoras de ADN (Mensajero, transferencia y ribosomal).
El ADN y el ARN son nucleótidos. Componentes principales:
Azúcar (pentágono).
Fosfato (círculo).
Base (rectángulo).
BASES NITOGÉNEAS
ÁCIDO DESOXIRRIBONUCLEICO (ADN) PORTADOR DE LA INFORMACIÓN HEREDITARIA
ESTRUCTURA
ESTRUCTURA PRIMARIA
Secuencia ordenada de Desoxirribonucleótidos.
La información contenida en el ADN depende de esta secuencia.
ESTRUCTURA SECUNDARIA (DOBLE HÉLICE)
J.D. Watson y F. Crick (1953) elaboraron este modelo:
Cadenas de nucleótidos antiparalelas.
Complementarias.
Cadenas enrolladas alrededor de un eje.
TIPOS DE ADN
ADN lineal bicatenario – Aparece asociado a proteínas constituyendo la cromatina del núcleo de las células eucarióticas.
ADN circular bicatenario – forma el nucleoide bacteriano, en el que no está asociado a proteínas.
ADN monocatenarios – aparecen en algunos virus.
ÁCIDO RIBONUCLEICO (ARN) INTERPRETACIÓN DEL MENSAJE GENÉTICO.
TIPOS DE ARN
ARN de Transferencia (ARNt): Se encarga de aportar aminoácidos durante la síntesis de las proteínas.
ARN Mensajero (ARNm): Llevan una copia del mensaje genético contenido en el ADN al citoplasma. Los ribosomas lo emplearán como molde en el proceso de síntesis de proteínas.
ARN Ribosómico (ARNr): Se asocia a proteínas para constituir los ribosomas.
ARN Nucleolar (ARNn): Moléculas precursoras de los ARN que forman los ribosomas.
DIFERENCIAS ENTRE EL ADN Y EL ARN
ADN (desoxirribosa) y ARN (ribosa).
En ambos: adenina, citosina y guanina. En ADN (timina) y en ARN (uracilo).
ADN (doble) y ARN (único). Azúcar y fosfato unidos por enlaces fosfodiester. En el ADN, las 2 hebras son antiparalel (vinculadas por la unión H). Adenina y timina (A-T) a través de enlaces de 2 H; citosina con guanina (C≡G) a través de enlaces 3 H Pares →bases complementarios.
REPLICACIÓN DE ADN
REPLICACIÓN DE ADN
La replicación es el proceso por el cual el ADN forma copias de sí mismo:
El desenrollamiento del ADN y el mantenimiento de las dos hebras por separado en la horquilla de replicación para que se puedan sintetizar las dos nuevas hebras requiere de la acción de tres tipos de proteínas:
Una helicasa cataliza el desenrollamiento, dependiente de ATP, del ADN de doble hélice
Las proteínas RPA (SSB en procariotas) mantienen las hebras del ADN desenrolladas
Una vez formada la horquilla de replicación, comienzan a actuar una serie de enzimas:
La primasa cataliza la síntesis de un ARN cebador que permite el comienzo de la replicación.
Las ADN polimerasas:
Realizan la síntesis de las nuevas hebras en la dirección 5' -> 3'.
La ADN polimerasa I tiene además otras actividades:
Una Exonucleasa 5' -> 3': Los cebadores son retirados y sustituidos por DNTPs correspondientes (desplazamiento de la mella).
Las ADN ligasas sellan los cortes o mellas (enlaces fosfodiéster rotos).
Las 2 moléculas son idénticas al ADN original. La primera hebra es del ADN original, la segunda es una nueva complementaria. Debido a esto, es semiconservadora.
REACCIÓN EN CADENA DE LA POLIMERASA
Desnaturalización: El ADN se calienta a 95ºC para descomponer los enlaces H y separar las 2 hebras (1 min).
Alineamiento: la temperatura se enfría a 55ºC, lo que permite que las imprimaciones se unan a ambas hebras del ADN, junto a la secuencia que se va a copiar (1 min).
Extensión: la temperatura se aumenta a 72ºC, lo que anima a la polimerasa del ADN Taq a replicar ambas hebras, comenzando en el cebador, produciendo 2 copias de doble cadena del ADN original (1 min).
TRANSCRIPCIÓN Y TRADUCCIÓN
TRANSCRIPCIÓN
El objetivo de la transcripción es producir una copia de ARN de la secuencia de ADN de un gen.
La transcripción de un gen ocurre en tres etapas:
Iniciación. La ARN polimerasa se une a una secuencia de ADN llamada promotor. La ARN polimerasa separa las cadenas de ADN para proporcionar el molde de cadena sencilla necesario para la transcripción.
Elongación. Una cadena de ADN, la cadena molde, actúa como plantilla para la ARN polimerasa. Al "leer" este molde, una base a la vez, la polimerasa produce una molécula de ARN a partir de nucleótidos complementarios y forma una cadena que crece de 5' a 3'. El transcrito de ARN tiene la misma información que la cadena de ADN contraria al molde (codificante) en el gen, pero contiene la base uracilo (U) en lugar de timina (T).
Terminación. Las secuencias llamadas terminadores indican que se ha completado el transcrito de ARN.
Maduración. Muchos pre-ARNm eucariotas sufren empalme. En este proceso, partes del pre-ARNm (llamadas intrones) se cortan y se eliminan, y las piezas restantes (llamadas exones) se vuelven a unir.
TIPOS DE ARN
ARN de Transferencia (ARNt): Se encarga de aportar aminoácidos durante la síntesis de las proteínas.
ARN Mensajero (ARNm): Lleva una copia del mensaje genético contenido en el ADN al citoplasma. Los ribosomas lo emplearán como molde en el proceso de síntesis de proteínas.
ARN Ribosómico (ARNr): Se asocia a proteínas para constituir los ribosomas.
ARN Nucleolar (ARN): Moléculas precursoras de los ARN que forman los ribosomas.
CÓDIGO GENÉTICO
Es un código universal. Los mismos tripletes codifican los mismos aminoácidos en todas las especies.
Es lineal y continuo, no hay espacio en blanco en él y cada nucleótido pertenece a un triplete en particular.
Es inequívoco. Cada codón determina un aminoácido.
Es degenerado. Más de un triplete de bases pueden codificar un aminoácido en particular.
TRADUCCIÓN
En esta etapa el ARNm se "decodifica" para construir una proteína (o un pedazo/subunidad de una proteína) que contiene una serie de aminoácidos en específico.
La traducción de un ADN ocurre en tres etapas:
Iniciación: el ribosoma se ensambla alrededor del ARNm que se leerá y el primer ARNt (que lleva el aminoácido metionina y que corresponde al codón de iniciación AUG).
Elongación: la cadena de aminoácidos se extiende. En la elongación, el ARNm se lee un codón a la vez, y el aminoácido que corresponde a cada codón se agrega a la cadena creciente de proteína. Cada vez que un codón nuevo está expuesto:
Un ARNt correspondiente se une al codón
La cadena de aminoácidos existente (polipéptido) se une al aminoácido del ARNt mediante una reacción química.
El ARNm se desplaza un codón sobre el ribosoma, lo que expone un nuevo codón para que se lea.
Este proceso se repite muchas veces conforme se leen los nuevos codones y se agregan los nuevos aminoácidos a la cadena.
Terminación: la cadena polipeptídica completa es liberada. Comienza cuando un codón de terminación (UAG, UAA o UGA) entra al ribosoma.
1º Bach. B Biology and Geology BELTRÁN EGAÑA MONTERO
UNIDAD 8. METABOLISMO, RESPIRACIÓN CELULAR Y FOTOSÍNTESIS
METABOLISMO
ACCIÓN ENZIMÁTICA
EA (Energía de activación): cierto nivel de energía necesaria por una reacción química para proceder.
Las enzimas aceleran las tasas de reacción al reducir el umbral de energía de activación:
Si los reactivos contienen más energía que los productos, la reacción es exergónica a medida que se libera energía (catabólica).
Si los reactivos contienen menos energía que los productos, la reacción es endergónica a medida que se absorbe la energía (anabólica).
INHIBICIÓN DE LAS ENZIMAS
INHIBICIÓN COMPETITIVA
El inhibidor es estructuralmente similar al sustrato.
Bloquea directamente el sitio activo de la enzima.
El aumento de la concentración del sustrato reducirá la inhibición.
Ejemplo. Tratamiento de la gripe con un inhibidor de la neuraminidasa.
INHIBICIÓN NO COMPETITIVA
El inhibidor no es estructuralmente similar al sustrato.
Se une a un sitio alostérico (no al sitio activo).
Induce un cambio de conformación en el sitio activo.
Ejemplo. Cianuro como inhibidor del citocromo oxidasa.
CINÉTICA ENZIMÁTICA
Los inhibidores de enzimas reducen las tasas de reacción al reducir los niveles de enzimas desinhibidas (tasa de reacción 1 / tiempo tomado).
INHIBICIÓN DE LA RETROALIMENTACIÓN
Las vías metabólicas pueden controlarse mediante la inhibición de la retroalimentación, donde un producto inhibe un paso anterior.
Esto garantiza que los niveles de producto están siempre estrechamente regulados.
Ejemplo. Síntesis isoleucina.
Las desaminasas de treonina convierten la treonina en isoleucina.
La isoleucina inhibe la actividad de la enzima (no competitiva).
Por lo tanto, la síntesis de isoleucina inhibe más información
PROCESOS METABÓLICOS
FOTOSÍNTESIS
La fotosíntesis convierte la energía solar (del sol) en energía química almacenada (compuestos orgánicos):
La conversión de la energía solar en energía química requiere moléculas de transferencia de energía y ATP.
Este proceso requiere pigmentos fotosintéticos (clorofila), que se encuentran en los cloroplastos en la mayoría de las células eucariotas.
CLOROPLASTOS
La estructura de un cloroplasto se adapta a la función que realiza (fotosíntesis):
Las granas se componen de pilas de tilacoides para aumentar la superficie disponible para la cadena de transporte de electrones.
El lumen tilacoidal es muy pequeño.
El estroma contiene enzimas y un pH adecuados para que se produzca el Ciclo Calvin (reacciones independientes de la luz).
RESPIRACIÓN CELULAR
RESPIRACIÓN CELULAR
La respiración celular convierte la energía química almacenada (compuestos orgánicos) en una molécula de energía (ATP) inmediata y utilizable.
La conversión de energía entre formas almacenadas y utilizables requiere moléculas de transferencia de energía (portadores de electrones).
La mayoría de ATP se produce a través de respiración aeróbica que ocurre dentro de las mitocondrias de una célula (requiere O2).
MITOCONDRIAS
La estructura de una mitocondria se adapta a la función que realiza (respiración celular aeróbica):
La membrana interna se pliega en una cresta (mitocondrial) para aumentar la superficie disponible para la cadena de transporte de electrones.
El espacio intermembrana es muy pequeño.
La matriz mitocondrial contiene enzimas y un pH adecuados para que se produzca el ciclo de Krebs.
La membrana externa contiene las proteínas de transporte necesarias para encerrar el piruvato en las mitocondrias (reacción de enlace).
GLUCÓLISIS
La Glucólisis:
Tiene lugar en el citoplasma.
Produce ATP por fosforilación a nivel de sustrato.
Su eficacia energética es baja (2 ATP por cada molécula de glucosa).
Genera poder reductor.
Suministra a la célula precursores metabólicos (6).
No requiere la presencia de O2.
Al parecer es una ruta metabólica muy antigua.
Etapa de fosforilación que requiere aporte energético. La Glucosa de 6 carbonos sufre una isomerización a fructosa-6-fosfato. Al incorporar un segundo grupo fosfato, se forma fructosa-1,6-difosfato. La Fructosa-1,6-difosfato se descompone en Gliceraldehído-3-fosfato y Dihidroxiacetona-fosfato (se oxida y se convierte en otro Gliceraldehído-3-fosfato).
Etapa de oxidación que rinde energía y poder reductor. Las 2 moléculas de Gliceraldehído-3-fosfato se fosforilan para obtener 1,3-Difosfoglicerato. Al 1,3-Difosfoglicerato le quitamos el fosfato y se lo damos al ATP para formar 3-fosfoglicerato.
Etapa de Fosforilaciones a nivel de sustrato. El 3-fosfoglicerato se transforma en 2-fosfoglicerato mediante isomerización. Se produce una fosforilación a nivel de sustrato y el 2-fosfoglicerato se convierte a Fosfoenolpiruvato. Le quitamos el fósforo al fosfoenolpiruvato mediante la fosforilación del ADP en ATP y se convierte en 2 moléculas de piruvato de 3 carbonos cada una.
En resumen, la glucólisis convierte una molécula de glucosa de seis carbonos en dos moléculas de piruvato de tres carbonos. El producto neto de este proceso son dos moléculas de ATP (4 ATP producidos − 2 ATP invertidos) y dos moléculas de NADH.
RESPIRACIÓN CELULAR
La respiración celular es un conjunto de reacciones bioquímicas por las que compuestos orgánicos (como el piruvato, que proviene del catabolismo de la glucosa en la glucólisis) son oxidados completamente, hasta convertirse en sustancias inorgánicas, proporcionando energía a la célula (en forma de ATP), con 3 finalidades:
Conseguir energía que se emplea para formar ATP.
Obtener poder reductor (en forma de coenzimas NADH y FADH2) para su utilización en procesos anabólicos.
Producir precursores metabólicos para las biosíntesis de diversos compuestos biológicos.
Existen 2 tipos de Respiración celular:
Respiración Aerobia: explicada más abajo.
Respiración Anaerobia: consiste en la oxidorreducción de monosacáridos y otros compuestos en el que el aceptor final de e- es una molécula inorgánica distinta al O2.
RESPIRACIÓN AEROBIA
Es la oxidación total del piruvato hasta dar CO2 y H2O. Se produce en 3 etapas:
FORMACIÓN DE ACETIL COENZIMA A (ACETIL-CoA)
Se produce en la matriz mitocondrial. El piruvato sufre una descarboxilación oxidativa y se forman 2 NADH.
CICLO DE KREBS
Es un conjunto cíclico de reacciones que producen la oxidación completa del acetil-CoA hasta CO2. En una vuelta completa del Ciclo de Krebs se obtienen:
Tres moléculas de NADH y una de FADH2 que permiten, posteriormente, la formación de moléculas de ATP en la fosforilación oxidativa.
Una molécula de GTP (convertible en ATP).
Dos moléculas de CO2, que corresponden a los carbonos del acetil-CoA completamente oxidados.
FOSFORILACIÓN OXIDATIVA
Es el mecanismo de síntesis de ATP en la respiración. Tiene lugar en la membrana interna mitocondrial. La síntesis de ATP se realiza por unión de un grupo fosfato al ADP.
Los e- presentes en las moléculas de NADH y FADH2 son cedidos a unas moléculas transportadoras de e-, capaces de reducirse y oxidarse. El aceptor final es el O2.
La energía que los e- van perdiendo al pasar por estas moléculas transportadoras se emplea en bombear protones a través de la membrana mitocondrial interna. Se origina un gradiente electroquímico de protones.
En la membrana mitocondrial interna se encuentran situadas las enzimas ATP sintetasas, a través de las cuales los protones pueden volver a entrar en la matriz mitocondrial. El paso de los protones por estas enzimas permite la síntesis de ATP.
MECANISMOS DE SÍNTESIS DE ATP
La energía liberada en los procesos de oxidorreducción se emplea para sintetizar ATP. Esta síntesis se consigue por 2 métodos diferentes:
Fosforilación oxidativa. Los e- liberados en las oxidaciones se dirigen hacia un sistema transportador y se genera energía, que la enzima ATP sintetasa utiliza para unir un grupo fosfato al ADP.
Fosforilación a nivel de sustrato. Es más simple: una molécula que posee un grupo fosfato de alta energía lo cede al ADP en una única reacción química.
FERMENTACIÓN
El metabolismo fermentativo es un proceso de oxidación incompleta del piruvato. La síntesis de ATP tiene lugar por fosforilación a nivel de sustrato. Existen distintos tipos:
En la fermentación láctica el piruvato se reduce directamente con el NADH producido en la glucólisis para originar lactato, y el NADH+ se regenera.
En la fermentación alcohólica se produce la escisión del esqueleto carbonado del piruvato y se originan CO2 y acetaldehído. Como producto final se obtiene etanol.
CROMATOGRAFÍA Y FACTORES LIMITANTES
Los pigmentos se pueden separar por cromatografía:
Los pigmentos se disuelven en el líquido.
El fluido se pasa a través de un material estático.
Los pigmentos se separan según el tamaño.
Rf (factor de retardo) = Distancia del pigmento
Distancia del disolvente
Los factores limitantes en la fotosíntesis incluyen:
Temperatura.
Intensidad de la luz.
Concentraciones de dióxido de carbono.
FOTOSÍNTESIS
La Fotosíntesis es un proceso anabólico por el cual las plantas, las algas y algunas bacterias captan la energía de la luz y forman ATP y NADPH, que se utilizarán luego para sintetizar las moléculas orgánicas.
Para hacer el proceso fotosintético son necesarios un donador de H+ y e-. Según cual sea el donador, la fotosíntesis puede ser:
Fotosíntesis oxigénica. El donador de la molécula de agua. Todas las plantas (Acíclica).
Fotosíntesis anoxigénica. Donador es H2S o algunos compuestos org. Sencillos. Bacterias fotosintéticas, excepto las cianobacterias (Cíclica).
FASE LUMÍNICA
Se realiza en la membrana de los tilacoides. Tres procesos:
Captación de energía luminosa.
Transporte electrónico dependiente de la luz.
Síntesis de ATP o fotofosforilación.
CAPTACIÓN DE LA ENERGÍA LUMINOSA
En las plantas, los pigmentos captadores de luz son las clorofilas (a y b) y los carotenoides (caroteno y xantofila).
TRANSPORTE ELECTRÓNICO DEPENDIENTE DE LA LUZ
El aceptor final de e- puede ser:
NADP+ (flujo electrónico abierto). En este caso existen 2 fotosistemas distintos y se obtiene poder reductor en forma de NADPH.
El propio centro de reacción (flujo electrónico cerrado). Solo hay un fotosistema y no se produce NADPH.
Fotosistema: conjunto formado por la molécula de clorofila del centro de reacción y las moléculas aceptoras de e- (aquí tiene lugar).
FLUJO ELECTRÓNICO ABIERTO. ACÍCLICO (ESQUEMA EN Z)
Los organismos que lo realizan tienen 2 fotosistemas, fotosistema I (P700) y fotosistema II (P680).
Excitación del fotosistema I. Cuando absorbe la energía de los fotones, un e- del centro de reacción capta la energía y pasa a un nivel excitado.
Se obtiene así poder reductor en forma de NADPH.
El fotosistema II actuará como donador electrónico para el fotosistema I.
Los 2 fotosistemas se encuentran conectados mediante una cadena de moléculas transportadoras de e-. Cuando el fotosistema II es excitado por la luz, cede e- para reponer al fotosistema I.
Fotosistema II necesita recuperar los e- cedidos. Se lo proporciona H2O mediante la fotólisis del H2O, se libera O2.
FLUJO ELECTRÓNICO CÍCLICO
La clorofila del centro de reacción del fotosistema I, cede e- a las moléculas de la cadena transportadora de e- y estos vuelven de nuevo al centro de reacción.
Realizan un recorrido cíclico (salen y retornan a la misma molécula).
La clorofila actúa como donador y aceptor de e-.
Se produce ATP, pero no se produce NADPH (ni oxidación ni reducción).
SÍNTESIS DE ATP O FOTOFOSFORILACIÓN
Gracias a la energía contenida en los fotones de la luz.
La membrana del tilacoide no permite el libre paso de protones; los del interior del tilacoide solo pueden volver al estroma a través de las ATPasas.
Al pasar los protones a favor de gradiente a través de estas ATPasas, se obtiene ATP.
FASE OSCURA
En esta fase se utilizan el NADPH y el ATP generados en la fase lumínica para catalizar la conversión del CO2 a compuestos orgánicos sencillos (Fijación CO2).
CICLO DE CALVIN
El Ciclo de Calvin consta de 3 fases:
Fijación del CO2.
Reducción del átomo de carbono procedente del CO2.
Regeneración de la ribulosa-1,5-difosfato.
FIJACIÓN DEL CO2
Incorporación del átomo de carbono a la ribulosa-1,5-difosfato.
Esta reacción está catalizada por el rubisco.
El producto final son 2 moléculas de 3-fosfoglicerato.
A partir de una pentosa y del CO2 se obtienen 2 moléculas de 3 carbonos. El átomo de carbono del CO2 se incorpora.
REDUCCIÓN DEL ÁTOMO DE C PROCEDENTE DEL CO2
Se lleva a cabo en 2 reacciones diferentes, una fosforilación y la reducción (Requieren la acción del ATP y del NADPH).
Resultado: Gliceraldehído-3-fosfato.
El Gliceraldehído-3-fosfato puede tener varios destinos:
Síntesis de hexosas (Sigue una ruta inversa a la Glucólisis).
Obtención de energía al continuar la glucólisis.
Precursor metabólico (Puede seguir la ruta de la glucólisis y formar piruvato).
Regeneración de la ribulosa-1,5-difosfato.
REGENERACIÓN DE LA RIBULOSA-1,5-DIFOSFATO
El Gliceraldehído-3-fosfato se transforma en ribosa-5-fosfato mediante una serie de reorganizaciones de los átomos de C.
Al final se obtiene ribulosa-5-fosfato que, por fosforilación directa con ATP, se convierte en ribulosa-1,5-difosfato, la molécula aceptora de CO2.
TEORÍA ENDOSIMBIÓTICA (LYNN MARGULIS)
Origen de las mitocondrias
Una célula que respiraba anaeróbicamente tomó una bacteria que respiraba aeróbicamente, suministrando tanto a sí misma como a la célula más grande con energía en forma de ATP. Esto le dio a la célula más grande una ventaja competitiva porque la respiración aeróbica es más eficiente que la anaeróbica. Poco a poco la bacteria aeróbica evolucionó en mitocondrias y la célula más grande evolucionó en eucariotas heterotróficas vivas hoy en día, como los animales.
Origen de los cloroplastos
Una célula heterotrófica tomó una cianobacteria fotosintético más pequeño, que le suministró compuestos orgánicos, por lo que es un autotrófico. El procariota fotosintético evolucionó en cloroplastos y la célula más grande evolucionó en eucariotas fotosintéticas vivas hoy en día como las plantas.
Características de ambos
Se dividen por fisión binaria, como células procariotas.
Tienen un ADN circular, como las bacterias.
Tienen ribosomas 70S, como las bacterias.
Tienen doble membrana.
UNIDAD 6. FISIOLOGÍA HUMANA
DIGESTIÓN
PROPÓSITO DE LA DIGESTIÓN
La digestión usualmente está dividida en procesos mecánicos, para reducir el tamaño de los alimentos y en una acción química para reducir adicionalmente el tamaño de las partículas y para que posteriormente se lleve a cabo el proceso de absorción y transporte hacia las células.
COMPONENTES DEL SISTEMA DIGESTIVO
CANAL ALIMENTARIO (TRANSFIERE COMIDA)
Esófago: tracto alimentario desde boca hasta estómago.
Estómago: tanque de almacenamiento con PH bajo (digestión de proteínas).
Intestino delgado: sitio de absorción de nutrientes.
Intestino grueso: absorbe agua y minerales disueltos.
ÓRGANOS ACCESORIOS (APOYA LOS PROCESOS DIGESTIVOS)
Glándulas salivales: humedece el bolo alimenticio (digestión de almidón).
Páncreas: secreta enzimas clave al intestino delgado.
Hígado: metaboliza los nutrientes absorbidos (produce bilis).
Vesícula biliar: almacena y secreta la bilis (emulsiona las grasas).
MOVIMIENTOS DIGESTIVOS
Peristalsis: serie de contracciones musculares en forma ondulatoria que trasladan los alimentos a las diferentes estaciones de procesamiento del tracto digestivo.
Segmentación: mezcla bidireccional de alimentos dentro del intestino delgado. Causado por la contracción de músculos circulares no secuenciales.
TIPOS DE DIGESTIÓN
DIGESTIÓN MECÁNICA (FRAGMENTACIÓN DE ALIMENTOS, ACCIONES FÍSICAS)
Masticar (moler con los dientes).
Batido (exprimir el contenido del estómago).
Segmentación (contracciones intestinales).
DIGESTIÓN QUÍMICA (FRAGMENTACIÓN QUÍMICA DE ALIMENTOS)
Ácidos estomacales (generan PH bajo).
Bilis (emulsificación de grasas en gotitas).
Enzimas (catalizar la hidrólisis).
HIDRÓLISIS DEL ALMIDÓN (POLÍMERO DE GLUCOSA)
La amilasa (salival o pancreática) digiere:
Amilosa en maltosa.
Amilopectina en cadenas de dextrina.
El páncreas reduce la captación de glucosa.
La insulina reduce la captación de glucosa por las células.
El glucagón disminuye la captación de glucosa por las células.
El hígado almacena la glucosa en forma de glucógeno.
ABSORCIÓN
PROPÓSITO DE LA ABSORCIÓN
Movimiento paso de los nutrientes (moléculas simples) desde el sistema digestivo hasta el interior de la célula intestinal (o alguna otra célula con capacidad de absorción) a través de los capilares circulatorios y linfáticos.
MECANISMOS DE TRANSPORTE A TRAVÉS DE MEMBRANA
TRANSPORTE ACTIVO SECUNDARIO (CON ATP)
Glucosa y aminoácido son co-transportadoras a través de la membrana epitelial con iones Na+.
Los Na+ se devuelven por bombas Na / K.
DIFUSIÓN FACILITADA (SIN ATP)
Ciertos monosacáridos, vitaminas y algunos minerales.
Puede ser transportado por proteínas del canal epitelial.
DIFUSIÓN SIMPLE (SIN ATP)
Los materiales hidrófobos son capaces de difundir a través de la membrana epitelial.
ENDOCITOSIS
Los materiales disueltos son absorbidos en masa a través del proceso de pinocitosis (célula “bebiendo”).
DIFUSIÓN VS OSMOSIS
Difusión: puede ocurre en cualquier medio y en cualquier tipo de partículas: líquidos, gases y sólidos.
Osmosis: requiere una solución con un solvente líquido. No interviene membrana semipermeable. Se necesita la presencia de una membrana semipermeable.
ESTRUCTURA DEL INTESTINO DELGADO
MICROVELLOSIDADES
Son proyecciones de la mucosa con forma de dedos, cuya función es aumentar la superficie del epitelio, encargado de la absorción.
Características clave de las microvellosidades:
Amplían la superficie de las células, al igual que su volumen.
Muy irrigadas por capilares.
Epitelio monocapa.
Lacteales (absorben los lípidos).
Criptas intestinales (exocrinas).
Proteínas de membrana.
MODELO PARA ESTUDIAR LA ABSORCIÓN
Se usan tubos de diálisis para modelar la permeabilidad según el tamaño de la membrana.
Las moléculas grandes no pasan (almidón).
Las más pequeñas pasan (glucosa).
Si las moléculas grandes se digieren con enzimas, la absorción de estas puede ser medido de varias formas:
Vía un cambio en los niveles de líquido.
A través de la presencia de materiales específicos.
SISTEMA CIRCULATORIO
RECORRIDO DE UNA GOTA DE SANGRE DESDE QUE SALE DEL VENTRÍCULO IZQUIERDO HASTA QUE VUELVE A ÉL
Durante la sístole ventricular izquierda, la válvula atrioventricular izquierda (mitral) estará cerrada y la válvula sigmoidea de la arteria aorta estará abierta, por lo que la gota saldrá del corazón por esta arteria. La sangre se distribuirá por el cuerpo por desviaciones de esta arteria. La primera, es la arteria coronaria, que lleva la sangre al corazón; después viene una triple desviación hacia la cara, cerebro y cerebelo, por las arterias carótidas. Antes de convertirse en la arteria iliaca, la arteria aorta tendrá una última desviación de la arteria subclavia, que luego se divide en dos (derecha e izquierda). Más tarde se separarán la arteria hepática (al hígado), la arteria mesentérica (al estómago, páncreas e intestinos), la arteria renal (a los riñones) que se dividirá en derecha e izquierda, la arteria inguinal (a los genitales) y las arterias femorales (a las piernas que también son derecha e izquierda). La sangre de las piernas se recoge por la vena femoral (derecha e izquierda) que se unen a la vena cava inferior, que recoge la sangre de los genitales (vena inguinal), de los riñones (venas renales, derecha e izquierda), del hígado (vena hepática) a la que se le habrá sumado la sangre del páncreas, estómago e intestinos por la vena portahepática, ya que necesitan desintoxicación. La vena cava inferior recoge la sangre del corazón (vena coronaria) y se une a la vena cava superior que recoge la sangre de la cara, cerebro y cerebelo (venas carótidas) y de los brazos (venas subclavias, derecha e izquierda), just antes de entrar en la aurícula derecha como la vena cava por la válvula semilunar (de la vena cava). Durante la sístole auricular, la válvula semilunar estará cerrada, y la atrioventricular (o tricúspide) estará abierta, por lo que pasa al ventrículo derecho. Mediante la sístole ventricular derecha, la sangre saldrá por la válvula sigmoidea de la arteria pulmonar ya que la válvula tricúspide estará cerrada. La sangre saldrá del corazón por la arteria pulmonar para distribuir la sangre por los pulmones, alrededor de los alveolos pulmonares hay una densa nube de capilares en la que se produce el intercambio de gases. Los capilares se forman en vénulas, que a su vez se unen para crear 4 venas pulmonares que llegan a la aurícula izquierda. Mediante la diástole ventricular izquierda, la válvula semilunar de la vena pulmonar estará cerrada y la válvula atrioventricular izquierda (mitral) estará abierta. La sangre entra al ventrículo izquierdo.
CIRCULACIÓN
William Harvey:
Vasos sanguíneos conectados.
El flujo sanguíneo es unidireccional.
Es corazón es una bomba central.
La sangre fluye continuamente.
Marcello Malpighi:
Las arterias y venas conectados por capilares.
Miguel Servet:
Circulación separada para los pulmones.
TIPOS DE VASOS SANGUÍNEOS
ARTERIAS
Transporta sangre desde el corazón.
Sangre a alta presión (80-120 mmHg).
Paredes gruesas (músculo y elastina que se estiran o contraen con el pulso.
VENAS
Transportar sangre al corazón.
Sangre a baja presión (<15 mmHg).
Las paredes son delgadas (con luz más ancha).
Disponer de válvulas para evitar la acumulación.
CAPILARES
Facilitar el intercambio de materiales.
Sangre a baja presión (-10 mmHg).
Paredes hechas de una sola capa de células.
Lumen extremadamente estrecho.
Se pueden clasificar en:
Continuo (membrana basal intacta).
Fenestrada (tiene poros endoteliales).
Sinusoidal (membrana discontinua).
EL FLUJO SANGUÍNEO
La sangre contiene:
Glóbulos rojos (transporte de O2).
Glóbulos blancos (combatir infecciones).
Granulocitos (Eo, basof, neutrófilos).
Agranulocitos:
Monocitos.
Linfocitos.
Plaquetas (coagulación).
El fluido sanguíneo transporta:
Nutrientes (glucosa).
Anticuerpos.
CO2.
Hormonas.
O2.
Urea.
Calor.
EL CORAZÓN
ESTRUCTURA DEL CORAZÓN
MECANISMO DEL LATIDO DEL CORAZÓN
Un latido del corazón es miogénico (contracción iniciada por el corazón).
La señal eléctrica comienza en el nodo sinoatrial (SA).
Este marcapasos estimula las aurículas a contraerse y también transmite señales al AV.
El nodo AV envía señales a las fibras ventriculares de Purkinje.
Las fibras de Purkinje hacen que las paredes ventriculares se contraigan. El nodo SA mantiene un ritmo sinusal normal.
El marcapasos está regulado por la médula oblonga.
Los nervios simpáticos liberan noradrenalina mientras que los parasimpáticos liberan acetilcolina (frecuencia cardíaca).
La frecuencia cardíaca puede incrementarse a través de la acción hormonal (adrenalina):
CICLO CARDÍACO
Un latido cardíaco es una acción de bombeo en dos fases que toma aproximadamente un segundo.
A medida que se va acumulando sangre en las cavidades superiores (las aurículas derecha e izquierda), el marcapasos natural del corazón (el nódulo SA) envía una señal eléctrica que estimula la contracción de las aurículas. Esta contracción impulsa sangre a través de las válvulas tricúspide y mitral hacia las cavidades inferiores que se encuentran en reposo (los ventrículos derecho e izquierdo). Esta fase de la acción de bombeo (la más larga) se denomina diástole (relajación).
La segunda fase de la acción de bombeo comienza cuando los ventrículos están llenos de sangre. Las señales eléctricas generadas por el nódulo SA se propagan por una vía de conducción eléctrica a los ventrículos estimulando su contracción. Esta fase se denomina sístole (contracción). Al cerrarse firmemente las válvulas tricúspide y mitral para impedir el retorno de sangre, se abren las válvulas pulmonar y aórtica. Al mismo tiempo que el ventrículo derecho impulsa sangre a los pulmones para oxigenarla, fluye sangre rica en oxígeno del ventrículo izquierdo al corazón y a otras partes del cuerpo.
Cuando la sangre pasa a la arteria pulmonar y la aorta, los ventrículos se relajan y las válvulas pulmonar y aórtica se cierran. Al reducirse la presión en los ventrículos se abren las válvulas tricúspide y mitral y el ciclo comienza otra vez. Esta serie de contracciones se repite constantemente, aumentando en momentos de esfuerzo y disminuyendo en momentos de reposo.
ENFERMEDAD CORONARIA (CHD)
Es un tipo de enfermedad cardíaca que se desarrolla cuando las arterias del corazón no pueden suministrar suficiente sangre rica en oxígeno al corazón.
Los vasos son dañados por la deposición del colesterol.
El estrés daña las paredes arteriales.
La pared del vaso pierde elasticidad y forma placas ateroscleróticas.
Si una placa se rompe, se desencadena la coagulación de sangre, formando un trombo.
Si el trombo bloque el flujo sanguíneo, se produce un infarto de miocardio.
FACTORES DE RIESGO
Genética (hipertensión).
Obesidad (sobrepeso).
Enfermedades (diabetes).
Dieta (grasas trans).
Ejercicio (inactividad).
Fumar (presión arterial).
Sexo (hombres).
DEFENSA CONTRA LA ENFERMEDAD
PATÓGENO
Los patógenos son agentes causantes de enfermedades que alteran la fisiología normal de los organismos infectados.
Enfermedades que se transmiten entre animales y humanos son llamados zoonosis.
Tipos de patógenos:
VIVOS:
Parásito: Onchocerca.
Protozoa: malaria.
Hongos: Pie de atleta.
Bacteria: Salmonella.
NO VIVOS:
Virus: COVID.
Prion: Vacas locas.
LÍNEAS DE DEFENSA
El sistema inmunológico se puede dividir en 3 líneas de defensa:
1º línea de defensa: Barreras superficiales (piel / moco).
2º línea de defensa: Inmunidad innata (no específica).
3º línea de defensa: Inmunidad adaptiva (específica).
ANTIBIÓTICO
Los antibióticos son compuestos que atacan las características procarióticas peo no daña las células eucariotas (no nos daña).
Puede apuntar a estructuras o procesos metabólicos.
Algunas bacterias han evolucionado con genes que confieren resistencia a los antibióticos.
Los antibióticos no se pueden usar para tratar virus.
1º Antibiótico: Penicilina (Fleming, 1928). Demostrado por Florey y Chain.
1º LÍNEA DE DEFENSA – BARRERAS SUPERFICIALES
Funcionan para prevenir la entrada de patógenos:
PIEL:
Protege estructuras externas.
Gruesa, seca y compuesta por células muertas.
Las glándulas secretan sustancias químicas para evitar bacterias.
MEMBRANAS MUCOSAS:
Protegen estructuras internas y cavidades dentro del cuerpo.
Región delgada compuesta por células vivas que secretan fluido (moco) para atrapar patógenos.
COAGULACIÓN
La coagulación sella los vasos dañados para evitar la entrada de patógenos:
Células dañadas y plaquetas liberan factores de coagulación.
Estos factores convierten: Protrombina Trombina.
La Trombina convierte: Fibrinógeno Fibrina.
La fibrina forma una malla de fibras que bloquean la herida.
Los factores de coagulación hacen que las plaquetas se vuelvan pegajosas (coágulo), tapando de esta forma la herida. CASCADA DE COAGULACIÓN.
Coágulos en arterias coronarias conduce a ataques cardíacos.
